Il y a une quantité surprenante d'informations stockées dans la plaque durcie, ou le calcul, entre les dents. Et si ce calcul appartient aux restes d'une personne qui a vécu dans les temps anciens, l'information pourrait révéler de nouvelles perspectives sur le passé. Mais les petits échantillons peuvent être difficiles à travailler. Maintenant, dans ACS' Journal de recherche sur le protéome , les scientifiques appliquent une nouvelle méthode à cette analyse, trouver plus de protéines que les approches traditionnelles.

La bouche humaine regorge de molécules intéressantes :ADN et enzymes dans la salive, les protéines et les lipides des morceaux de nourriture coincés entre les dents, les citoyens bactériens du microbiome buccal. Dans les bonnes conditions, ces molécules peuvent être conservées dans le tartre dentaire pendant des milliers d'années. L'identification des biomolécules conservées dans une plaque ancienne donne aux chercheurs des indices sur la façon dont vivaient nos ancêtres, ce qu'ils ont mangé, quelles maladies ils avaient et plus encore. Cependant, il n'y a qu'une quantité limitée de plaque que l'on peut gratter sur les vieilles dents, il est donc important d'appliquer des méthodes qui peuvent extraire le plus d'informations à partir d'échantillons minuscules. Bien qu'il n'existe aucune méthode de référence pour l'analyse du calcul, les techniques basées sur les filtres sont souvent utilisées, mais ils peuvent prendre du temps et introduire des contaminants. Donc, les équipes dirigées par Michael Buckley et Cheryl Makarewicz voulaient voir si une autre méthode, appelé pot unique, préparation d'échantillons en phase solide (SP3), pourrait améliorer le nombre et la complexité des fragments de protéines qui pourraient être analysés à partir de la plaque préservée.

Les chercheurs, dirigé par Karren Palmer, appliqué SP3 à l'analyse des calculs de 153 individus anciens datant entre le 1 ^st et 4 ^e siècle avant notre ère. Avec SP3, billes magnétiques fonctionnalisées accrochées à des fragments de protéines, ce qui les rend faciles à analyser par spectrométrie de masse. Les chercheurs ont découvert que le SP3 augmentait de manière fiable le nombre de fragments de protéines uniques qu'ils pouvaient identifier dans les échantillons, y compris des peptides plus petits que deux autres méthodes, ultrafiltration et précipitation à l'acétone, manqué. Le SP3 était également facile à réaliser et moins susceptible d'introduire des contaminants que les autres méthodes. En utilisant cette approche, les chercheurs ont identifié des fragments de protéines laitières dans l'alimentation des sujets, ainsi que des protéines bactériennes qui pourraient faire la lumière sur des maladies anciennes.