Récemment, une équipe de recherche dirigée par le professeur Wang Junfeng du High Magnetic Field Laboratory, Les Hefei Institutes of Physical Science ont révélé la double spécificité de la protéine Vav2-SH2 après avoir étudié le mécanisme de reconnaissance spécifique de la protéine Vav2 humaine avec les phospholipides de la membrane cellulaire et la région juxtamembranaire du récepteur tyrosine kinase EphA2.

Vav2 est largement exprimé dans les tissus humains et joue un rôle essentiel dans divers processus biologiques. Et à travers son domaine Src-homologie 2 (SH2), Vav2 est capable d'interagir avec plusieurs récepteurs transmembranaires. Ces interactions médiées par SH2 ont lieu sur ou à proximité de la membrane plasmique et sont essentielles pour que Vav2 médie différentes transductions de signaux extracellulaires.

Dans cette recherche, à l'aide des techniques de résonance magnétique nucléaire (RMN), les chercheurs ont découvert le rôle de l'environnement bicouche phospholipidique sur l'interaction protéine-protéine, offrant une méthode potentielle pour étudier cette interaction dans le même environnement dans des conditions proches de la physiologie.

Les chercheurs ont révélé que le domaine Vav2-SH2 se liait spécifiquement à la région juxtamembranaire phosphorylée Y594 en utilisant son site de liaison aux protéines conservé. De façon intéressante, il avait également la capacité de liaison des phospholipides et le site de liaison des phospholipides de Vav2-SH2, adjacent au site de liaison aux protéines, a été déterminé par des expériences de RMN.

Par ailleurs, les chercheurs ont utilisé des nanodisques lipidiques pour imiter la membrane, et découvert le rôle de l'environnement membranaire dans la modulation de cette reconnaissance protéine-protéine.