Pendant que vous mordez dans votre prochain sandwich au beurre de cacahuète et à la gelée, mâchez ceci :l'arachide que vous mangez a un secret.

C'est subtil. La cacahuète et ses apparentées, les légumineuses, n'en ont pas, mais deux façons de fabriquer l'acide aminé tyrosine, l'une des 20 nécessaires à la fabrication de l'ensemble de ses protéines, et un nutriment humain essentiel. Cela peut sembler petit, mais pourquoi cette famille de plantes a une façon unique de fabriquer un élément chimique aussi important est un mystère qui remonte aux années 1960 et qui a attiré l'attention d'Hiroshi Maeda, professeur de botanique à l'Université du Wisconsin-Madison.

"Nous nous intéressons à la chimie du végétal, essayer de comprendre comment les plantes fabriquent autant de composés chimiques différents, dont beaucoup sont importants pour notre société humaine en tant que nourriture, fibre, alimentation, carburant, la médecine, tant de choses, " dit Maeda.

Ces molécules importantes partent de composés plus simples, comme la tyrosine, qui est le précurseur de la morphine et d'innombrables autres produits chimiques intéressants et utiles.

Dans une nouvelle recherche publiée dans le numéro du 26 juin de Nature Chimie Biologie , Maeda et son étudiant diplômé Craig Schenck, avec des collaborateurs de l'Université Washington à St. Louis, rapportent comment la famille des légumineuses a développé sa deuxième voie de la tyrosine. Ils ont découvert la structure d'une nouvelle enzyme végétale, un outil qui pourrait être un outil utile pour les biotechnologues essayant de contrôler la production de tyrosine et de ses dérivés. Et ils ont lié un changement évolutif majeur du métabolisme des plantes à une seule mutation de la nouvelle enzyme.

Dans les années 60 et 70, les scientifiques ont étudié le monde végétal pour découvrir comment ils fabriquaient des composés métaboliques clés, comme les acides aminés. Alors que toutes les plantes utilisaient une seule voie, connu sous le nom d'ADH, faire de la tyrosine, la famille des légumineuses—pois, des haricots, cacahuètes—ajouté unique une seconde, appelé PDH, qui n'a été trouvé que dans les microbes. Personne ne savait pourquoi, et le problème a été mis de côté.

Mais il y a deux ans, Maeda et Schenck ont ​​dépoussiéré le vieux mystère. En creusant, ils ont découvert les gènes responsables de la fabrication de la tyrosine. Ils ont découvert que les légumineuses avaient développé leurs enzymes PDH à partir d'enzymes ADH existantes, juste avant que les arachides et les pois ne se transforment en lignées distinctes. Les enzymes sœurs étaient très similaires, ce qui signifiait que seul un petit nombre de changements pouvaient expliquer la façon dont les enzymes ADH ont évolué vers celles de la PDH. Mais il y avait encore trop de changements à tester un par un pour voir lesquels avaient un effet.

Puis Maeda a reçu un appel de Joe Jez, un biochimiste à l'Université de Washington. Avec l'étudiante de Jez Cynthia Holland, les deux équipes ont collaboré pour purifier l'enzyme PDH du soja, une légumineuse, et déterminer sa structure tridimensionnelle. Avec la structure de PDH en main, Schenck a pu voir qu'au cours du temps évolutif, seules quelques mutations s'étaient produites sur le site où se déroulent les réactions chimiques. Au lieu de dizaines de mutations à essayer, il n'en avait que deux.

Schenck a découvert qu'en changeant un seul acide aminé au centre de l'enzyme, il a pu en grande partie reconvertir l'enzyme PDH du soja en son ancêtre l'enzyme ADH. Le commutateur a fonctionné pour les enzymes de plusieurs espèces, et a fonctionné à l'envers :Schenck pourrait conférer aux enzymes ADH des plantes non légumineuses des caractéristiques de type PDH.

Maeda et Schenck avaient découvert que les légumineuses avaient développé une nouvelle façon de fabriquer un produit chimique important principalement en trébuchant sur un seul, interrupteur crucial.

"Le résultat le plus surprenant est qu'un seul résidu a vraiment joué un rôle majeur dans le changement pour fabriquer cette enzyme spécifique de la légumineuse, " dit Maeda. " Et cela soulève une question intéressante de savoir pourquoi d'autres groupes de plantes n'ont jamais développé cette enzyme unique. Parce que juste avec une chance aléatoire, peut-être que cette mutation s'est produite mais n'a jamais été maintenue."

Juste pourquoi les légumineuses ont conservé leur nouvelle voie de la tyrosine, et quel avantage cela pourrait apporter, demandera plus de travail.

Un autre plat à emporter, dit Maeda, est que le même interrupteur qui transforme les enzymes ADH en PDH arrête la capacité de la tyrosine à inhiber la fonction de l'enzyme. Bien que ce type d'autorégulation soit normalement utile pour les cellules, Maeda pense que l'insensibilité de la PDH à la tyrosine pourrait être une aubaine pour aider à produire plus de tyrosine, et ses dérivés utiles, dans des systèmes comme la levure ou les plantes modifiées.

"La pensée est que le pavot à opium, par exemple, fabrique de la tyrosine via une voie ADH standard qui est probablement inhibée par la tyrosine, " explique Schenck, qui a récemment terminé son doctorat dans le laboratoire de Maeda, discuter des applications possibles de la nouvelle recherche. "Si nous pouvons introduire une enzyme qui n'est pas inhibée par la tyrosine, peut-être pouvons-nous augmenter le pool total de la tyrosine précurseur pour augmenter la production de morphine. Cela peut être un outil utile pour l'avenir chez d'autres espèces végétales ou même chez les microbes."