Des chercheurs en vin de l'Université d'Adélaïde affirment que leur dernière découverte pourrait un jour permettre aux vignerons de manipuler l'acidité des vins sans l'ajout coûteux d'acide tartrique.

L'équipe de chercheurs a découvert une étape clé dans la synthèse de l'acide tartrique naturel dans les raisins de cuve :identifier et déterminer la structure d'une enzyme qui aide à fabriquer l'acide tartrique dans les raisins.

"L'acide tartrique est important dans tous les vins - rouges, blanc et pétillant - fournissant au vin fini le goût acide vital pour équilibrer la douceur de l'alcool, " déclare le chef de projet, le professeur agrégé Chris Ford, Directeur par intérim de l'École d'agriculture de l'Université d'Adélaïde, Nourriture et vin.

"Par exemple, dans des vins blancs comme un Riesling sec de l'Eden Valley, la vivacité du vin en bouche et le délicat équilibre des arômes de fruits sont dus à une gestion prudente de l'acidité du raisin et lors de la vinification.

"Toutefois, il arrive souvent que les niveaux naturels d'acidité des raisins ne suffisent pas aux besoins des vignerons, nécessitant l'ajout de plus d'acide tartrique."

Les estimations suggèrent que cela coûte plus de 10 millions de dollars à l'industrie viticole australienne à chaque millésime, ainsi, comprendre ce qui contrôle les niveaux naturels d'acides comme le tartrique dans les baies de raisin a le potentiel de faire économiser à l'industrie des sommes importantes.

"Pour que cela devienne une réalité, nous devons d'abord comprendre les détails de la voie biochimique qui produit l'acide tartrique dans le raisin, ", explique le professeur agrégé Ford.

Cette découverte récente fait suite à une collaboration antérieure avec l'Université de Californie Davis, lorsqu'en 2006, la première enzyme de la voie en six étapes qui mène de la vitamine C (acide ascorbique) à l'acide tartrique a été découverte. Maintenant, une deuxième enzyme a été identifiée et sa structure déterminée et les résultats publiés dans le Journal de chimie biologique .

Professeur agrégé Chris Ford et Dr John Bruning, un cristallographe de protéines et enzymologue de l'École des sciences biologiques et de l'Institut de photonique et de détection avancée, travaillé avec des chercheurs de l'Université Flinders, l'Institut James Hutton, Dundee, et étudiants de troisième cycle Crista Burbidge, Emi Schutz et Yong Jia. Ils ont identifié l'enzyme sur la base de sa similitude avec une enzyme bactérienne ayant les mêmes propriétés.

L'enzyme a été confirmée sur la base de son activité biochimique, et les cristaux de l'enzyme se sont développés de sorte que sa structure puisse être déterminée à une résolution atomique en utilisant des rayons X à haute puissance.

"Maintenant que nous comprenons la structure 3-D de cette enzyme, nous pouvons définir sa fonction et donc son mécanisme chimique et comment elle exerce son travail dans le raisin, " dit le Dr Bruning.

« Cela signifie que nous pouvons modifier la structure à des fins biotechnologiques sur toute la ligne, comme la modification de la protéine pour modifier les niveaux d'acide tartrique dans la plante, au lieu d'ajouter directement l'acide à un coût énorme pour les vignerons."

Le professeur agrégé Ford déclare :« Au fur et à mesure que chaque pièce de ce puzzle intrigant se met en place, notre compréhension du métabolisme de cet acide critique de raisin augmente. Nous devons maintenant nous attaquer à la génétique, facteurs environnementaux et viticoles que nous pouvons être en mesure de manipuler pour moduler les niveaux naturels d'acide tartrique dans le raisin."