Pourquoi les fils de soie légers des toiles d'araignées sont-ils plus résistants que la plupart des autres matériaux ? Des scientifiques des universités de Wurtzbourg et de Mayence se sont associés pour trouver des réponses à cette question. Ils ont pu montrer que l'acide aminé naturel méthionine apporte de la plasticité à un domaine protéique, qui est une partie constitutive de la soie d'araignée. Cette plasticité augmente sensiblement la force de liaison entre les domaines individuels. Les scientifiques ont publié leurs découvertes dans le numéro actuel de Communication Nature .

Matériau avec de nombreuses applications

L'étude est dirigée par le Dr Hannes Neuweiler, conférencier et chef de groupe au Département de biotechnologie et de biophysique de l'Université de Würzburg. Il étudie les protéines de soie d'araignée depuis de nombreuses années, ou plus précisément leurs propriétés moléculaires. "La soie d'araignée est l'un des matériaux les plus résistants de la nature. Elle est plus résistante en poids que les fibres de haute technologie telles que le Kevlar ou le carbone, " dit Neuweiler. La combinaison unique de ténacité et d'élasticité le rend très attrayant pour l'industrie. Que ce soit dans l'aviation, l'industrie textile ou la médecine, les applications potentielles de ce matériau exceptionnel sont nombreuses.

Bien que la soie d'araignée synthétique soit déjà produite à l'échelle industrielle et utilisée dans divers produits, il n'est pas encore capable d'imiter les excellentes propriétés mécaniques du plan naturel. Les dernières découvertes des chercheurs de Würzburg pourraient contribuer à éliminer les lacunes.

Un acide aminé sous-évalué

"Nous avons découvert que les araignées Web utilisent un acide aminé particulier, appelé méthionine, pour connecter étroitement les protéines de la soie d'une manière jusqu'alors inconnue, " Neuweiler décrit le résultat central de l'étude. Sur le fond :Toute vie est basée sur des protéines. La nature s'appuie sur un ensemble limité de 20 acides aminés différents pour construire toutes les protéines, qui participent de manière critique à presque toutes les tâches d'un organisme vivant. Après avoir été synthétisé sous forme de chaînes linéaires d'acides aminés, la plupart des protéines se replient en très ordonnées, structures tridimensionnelles.

Les acides aminés naturels peuvent être grossièrement divisés en deux groupes en fonction des propriétés de leurs chaînes latérales. Les chaînes latérales dites hydrophobes ont une faible solubilité dans l'eau. Ils sont souvent situés au cœur d'une protéine et stabilisent l'état replié. Hydrophile, ou hydrosoluble, les chaînes latérales ont tendance à se trouver à la surface de la protéine où elles sont responsables d'une variété presque illimitée de fonctions. La méthionine appartient au groupe des acides aminés hydrophobes. Mais il est rare dans la plupart des protéines. "À ce jour, les biologistes moléculaires et les scientifiques des protéines ont accordé peu d'attention à cet acide aminé. Dans les protéines, on pense que la chaîne latérale de la méthionine a peu d'importance fonctionnelle, ", dit Neuweiler.

Amélioration substantielle de la fonction

Cette vue peut changer maintenant. La chaîne latérale de la méthionine est connue pour être exceptionnellement flexible par rapport aux chaînes latérales des 19 autres acides aminés naturels. Neuweiler et son équipe ont maintenant pu montrer que les araignées exploitent cette propriété en plaçant un grand nombre de méthionine au cœur des domaines amino-terminaux de leurs protéines de soie. Ici, l'acide aminé transfère sa flexibilité à toute la structure du domaine, ce qui le rend ductile.

Les protéines sont traditionnellement considérées comme des corps rigides. Des recherches plus récentes, cependant, souligne l'importance de la dynamique des protéines pour leur fonction. "Comme une clé moulable qui adapte sa forme à la serrure, les domaines des protéines de la soie changent de forme pour se connecter étroitement les uns aux autres, " Neuweiler décrit le processus. Cet effet améliore considérablement la force de liaison entre les domaines terminaux. La méthionine dans le noyau hydrophobe d'une protéine malléable la structure, ce qui peut considérablement améliorer la fonction.

De la recherche fondamentale à la science appliquée

Le Dr Neuweiler et ses collègues effectuent des recherches fondamentales dans leurs laboratoires. "Notre travail vise à apporter des contributions fondamentales à la compréhension des relations entre structure, dynamique et fonction des protéines, " dit le scientifique. En même temps, il s'attend à ce que ces nouvelles découvertes aient des implications dans le domaine de la conception et du développement de nouvelles protéines ainsi que dans la science des matériaux.

Il pense qu'il est envisageable d'incorporer de la méthionine au cœur des protéines, comme le font les araignées Web, afin d'améliorer leurs fonctions ou même de créer de nouvelles fonctions. De l'avis de Neuweiler, la science des matériaux bénéficiera probablement de la découverte que la méthionine dans les protéines de la soie entraîne des interactions étroites dans la soie d'araignée. En modifiant artificiellement la teneur en méthionine des domaines protéiques de la soie, il peut être possible de contrôler les propriétés mécaniques du matériau synthétique.

Neuweiler et son équipe prévoient de mener des études comparatives sur l'effet de la méthionine dans les protéines de la soie d'autres espèces d'araignées et des glandes à soie. De plus, ils veulent incorporer de la méthionine dans des protéines d'autres organismes pour modifier et éventuellement améliorer leurs fonctions.