Les protéines antigel sont une classe unique de protéines dont le mécanisme de fonctionnement n'est pas compris. Cette impression artistique montre l'utilisation de la spectroscopie de génération de fréquence somme pour déterminer la structure moléculaire des protéines directement à la surface de la glace. Crédit :Ricardo Struik et Konrad Meister
Le pouvoir d'aligner les molécules d'eau est généralement détenu par la glace, ce qui affecte l'eau à proximité et l'encourage à rejoindre la couche de glace - à geler aussi. Mais dans le cas des organismes vivant dans des habitats glacés, une protéine antigel particulièrement puissante est capable de maîtriser l'adhérence de la glace sur l'eau et de convaincre les molécules d'eau de se comporter d'une manière qui profite plutôt à la protéine.
Dans la dernière étude de cette semaine dans The Journal de physique chimique , les scientifiques examinent de plus près la structure moléculaire de la protéine antigel pour comprendre son fonctionnement. L'auteur principal Konrad Meister de l'Institut Max Planck de recherche sur les polymères en Allemagne et ses collègues ont voyagé dans les endroits les plus froids de la Terre, y compris l'Arctique et l'Antarctique, pour collecter des protéines antigel de différentes sources. La protéine qu'ils examinent dans cette étude est la protéine antigel la plus active jamais enregistrée, et il provient d'un coléoptère d'Europe du Nord appelé Rhagium mordax.
"Les protéines antigel ont une face qui est structurée de manière unique, le site dit de liaison à la glace de la protéine, qui est très plat, légèrement hydrophobe et n'a pas de résidus chargés, " a déclaré Meister. "Mais comment ce côté est utilisé pour interagir avec la glace est évidemment très difficile à comprendre si vous ne pouvez pas mesurer directement une interface glace-protéine."
Maintenant, pour la première fois, ces biomolécules uniques ont été adsorbées sur la glace en laboratoire pour mieux comprendre les mécanismes qui guident l'interaction lorsque les protéines antigel sont en contact avec la glace.
Les chercheurs ont découvert que la structure ondulée de la protéine, qui maintient les canaux d'eau en place, signifie que lorsque ces protéines touchent la glace, au lieu de geler, les molécules d'eau sont modifiées pour avoir une structure et une orientation de liaison hydrogène différentes.
"Les informations à l'échelle moléculaire sont la clé pour comprendre la fonction ou le mécanisme de fonctionnement des protéines antigel, et si on le sait, alors nous pouvons commencer à faire quelque chose de cool dont nous, en tant que société, pouvons bénéficier, " dit Meister.
Cet antigel caractéristique de la protéine pourrait servir de modèle pour concevoir des versions synthétiques d'aide au dégivrage des avions, préserver les organes et empêcher la formation de cristaux sur la crème glacée au congélateur.
"C'est la première fois que nous mettons des biomolécules sur de la glace, " a déclaré Meister. " Réunir des experts de différents domaines était vraiment le grand pas en avant dans ce cas parce que l'ensemble du problème est très interdisciplinaire. "