La nature a développé des substances à base de protéines avec des propriétés mécaniques qui rivalisent même avec les meilleurs matériaux synthétiques. Par exemple, livre pour livre, la soie d'araignée est plus solide et plus résistante que l'acier. Mais contrairement à l'acier, la fibre naturelle ne peut pas être produite en série. Aujourd'hui, les scientifiques rapportent une nouvelle méthode qui tire parti des bactéries modifiées pour produire de la soie d'araignée et d'autres protéines difficiles à fabriquer qui pourraient être utiles lors de futures missions spatiales.

Les chercheurs présenteront leurs résultats aujourd'hui lors de la réunion et exposition nationale du printemps 2019 de l'American Chemical Society (ACS).

"Dans la nature, il y a beaucoup de matériaux à base de protéines qui ont des propriétés mécaniques étonnantes, mais l'offre de ces matériaux est très souvent limitée, " dit Fuzhong Zhang, Doctorat., le chercheur principal du projet. "Mon laboratoire s'intéresse à l'ingénierie des microbes afin que nous puissions non seulement produire ces matériaux, mais les rendre encore meilleurs."

S'il est produit en quantité suffisante, la soie d'araignée pourrait être utilisée pour une variété d'applications, allant du tissu pare-balles aux sutures chirurgicales. Mais la soie d'araignée n'est pas facile à cultiver - les araignées produisent de petites quantités, et certaines espèces deviennent cannibales lorsqu'elles sont maintenues en groupe. Par conséquent, les scientifiques ont essayé des bactéries d'ingénierie, Levure, des plantes et même des chèvres pour produire de la soie d'araignée, mais ils n'ont pas encore été en mesure de reproduire entièrement les propriétés mécaniques de la fibre naturelle.

Une partie du problème est que les protéines de soie d'araignée sont codées par de très longs, séquences d'ADN très répétitives. Les araignées ont développé des moyens de conserver ces séquences dans leur génome. Mais lorsque les scientifiques placent ce type d'ADN dans d'autres organismes, les gènes sont très instables, souvent coupé ou autrement modifié par la machinerie cellulaire de l'hôte. Zhang et ses collègues de l'Université de Washington à St. Louis se sont demandé s'ils pouvaient briser le long, séquences répétitives en blocs plus courts que les bactéries pourraient manipuler et transformer en protéines. Puis, les chercheurs pourraient assembler les protéines plus courtes dans la fibre de soie d'araignée plus longue.

L'équipe a introduit des gènes à des bactéries qui ont codé deux morceaux de la protéine de soie d'araignée, chacun flanqué d'une séquence appelée split intein. Les intéines divisées sont des séquences protéiques naturelles avec une activité enzymatique :deux intéines divisées sur des fragments de protéines différents peuvent se joindre puis se couper pour donner une protéine intacte. Après avoir introduit les gènes, les chercheurs ont ouvert les bactéries et purifié les petits morceaux de protéine de soie d'araignée. Le mélange des fragments les a amenés à se joindre à travers la "colle" de la séquence d'intéine divisée, qui s'est ensuite découpé pour donner la protéine pleine longueur. Une fois filé en fibres, la soie d'araignée produite par voie microbienne avait toutes les propriétés de la soie d'araignée naturelle, y compris une résistance exceptionnelle, ténacité et extensibilité. Les chercheurs ont obtenu plus de soie avec cette méthode qu'ils n'en pouvaient d'araignées (jusqu'à deux grammes de soie par litre de culture bactérienne), et ils essaient actuellement d'augmenter encore plus le rendement.

Les chercheurs peuvent fabriquer diverses protéines répétitives simplement en échangeant l'ADN de la soie d'araignée et en plaçant d'autres séquences dans des bactéries. Par exemple, les chercheurs ont utilisé la technique pour fabriquer une protéine à partir de moules qui adhère fortement aux surfaces. La protéine pourrait un jour être appliquée comme adhésif sous-marin. Maintenant, les chercheurs travaillent à rationaliser le processus afin que la réaction d'assemblage des protéines puisse se produire à l'intérieur des cellules bactériennes. Cela améliorerait l'efficacité et l'automatisation potentielle du système, car les chercheurs n'auraient pas à purifier les deux morceaux de protéine, puis à les incuber ensemble.

En plus des applications ici sur Terre, le système de production de protéines bactériennes pourrait être utile lors de missions spatiales, note Zhang. "La NASA est l'un de nos bailleurs de fonds, et ils s'intéressent à la bioproduction, " dit-il. " Ils développent actuellement des technologies dans lesquelles ils peuvent convertir le dioxyde de carbone en glucides qui pourraient être utilisés comme nourriture pour les microbes que nous concevons. De cette façon, les astronautes pourraient produire ces matériaux à base de protéines dans l'espace sans apporter une grande quantité de matières premières. »