Les petites protéines de choc thermique (sHSP) sont des chaperons moléculaires qui se lient aux protéines dépliées pour empêcher l'agrégation des protéines et se défendre contre le stress cellulaire. Des mutations dans les sHSP humaines sont associées à des maladies héréditaires, notamment la cataracte et la cardiomyopathie.

Les sHSP individuelles se lient les unes aux autres pour former des oligomères. Hassane Mchaourab, Doctorat., et ses collègues ont précédemment découvert que l'insertion d'un petit peptide dans un sHSP bactérien pouvait le faire passer d'un oligomère de 24 sous-unités à un oligomère de 48 sous-unités.

Les chercheurs se sont demandé si la flexibilité dans la structure des oligomères contribuait à la fonction sHSP. Maintenant, dans les études dirigées par Sanjay Mishra, Doctorat., ils ont montré que la modification de la séquence et de la longueur du peptide inséré génère un réseau d'oligomères avec 30 à 38 sous-unités. La collection non uniforme d'oligomères liés à une protéine modèle avec une affinité plus élevée.

Les résultats, rapporté dans le journal Structure , soutenir un modèle dans lequel l'architecture sHSP modulaire contribue à la capacité des sHSP à servir de chaperons pour une gamme de protéines dépliées.