Les enzymes remplissent des fonctions très spécifiques et nécessitent peu d'énergie, c'est pourquoi les biocatalyseurs intéressent également l'industrie chimique. Dans un article de synthèse publié dans la revue Nature Avis Chimie , Le professeur Thomas Happe et la professeure agrégée Anja Hemschemeier du groupe de travail Photobiotechnologie de la Ruhr-Universität Bochum ont fourni un résumé de ce que l'on sait des mécanismes des enzymes dans la nature. De plus, les auteurs esquissent une vision d'avenir :des biocatalyseurs artificiels non protéiques, comme ils sont habituellement dans la nature, mais qui sont plutôt fabriqués à partir d'ADN. L'article a été publié le 17 août 2018.

"Mettre en place une filière bio, l'industrie à base d'enzymes serait d'une valeur inestimable à la fois pour la protection du climat et pour des raisons économiques, " dit Thomas Happé.

Les interactions protéine-cofacteur sont cruciales

Dans la nature, les réactions les plus compliquées et les plus énergivores sont fréquemment effectuées par des protéines très complexes. Ils contiennent des cofacteurs qui ne sont pas constitués de protéines; plutôt, ils sont à base de substances inorganiques, souvent des métaux. Dans leur article, Hemschemeier et Happe expliquent l'importance des détails atomiques pour les interactions protéine-cofacteur dans ce qu'on appelle les métalloenzymes.

La composition chimique du cofacteur est un élément crucial pour comprendre le mécanisme de réaction précis d'une métalloenzyme. Les chercheurs ont manipulé des atomes individuels d'un cofacteur afin de décoder sa signification. "Toutefois, ce n'est pas toujours une tâche facile, " dit Happe. " C'est parce que les chimistes doivent générer artificiellement le cofacteur, et la construction synthétique doit interagir avec la partie protéique de l'enzyme de manière naturelle."

Enzyme semi-synthétique fabriquée

Il y a quelques années, une équipe dirigée par Thomas Happe a réussi à caractériser l'enzyme hydrogénase productrice d'hydrogène. En collaboration avec des chimistes, les biologistes ont développé une enzyme hydrogénase semi-synthétique, dans lequel ils peuvent remplacer chaque atome du cofacteur. Cela leur permet de comprendre comment exactement la protéine et le cofacteur fonctionnent ensemble.

Les hydrogénases peuvent être utilement déployées dans l'industrie, afin de produire l'hydrogène vecteur d'énergie potentiel. Mais les hydrogénases naturelles ne sont pas très stables, surtout lorsqu'ils sont exposés à l'air. "Par conséquent, nous nous sommes demandé si nous pouvions reconcevoir ces enzymes vers des versions plus robustes, " explique Thomas Happe.

« La littérature fournit déjà de nombreux exemples pour la conception de protéines artificielles, " précise Anja Hemschemeier. " Cependant, les protéines sont souvent trop instables pour répondre aux exigences de l'industrie."

Plus de stabilité grâce à l'ADN

Par conséquent, les biotechnologues de Bochum ont choisi une nouvelle approche :ils entendent remplacer les protéines par l'ADN, ce qui est beaucoup plus stable.

Les chercheurs savent depuis les années 1980 que les acides nucléiques sont capables de catalyser des réactions chimiques, et cette propriété a été étudiée en profondeur depuis. "Nous avons trouvé des exemples d'acides nucléiques qui présentent des caractéristiques semblables à celles des protéines, " dit Hemschemeier. " Ils le font, par exemple, forment des structures 3-D précises qui facilitent des réactions chimiques spécifiques."

Dans leur article de synthèse, Happe et Hemschemeier concluent donc :il est tout à fait possible que, dans un avenir pas trop lointain, notre industrie soit en mesure d'utiliser des catalyseurs à base d'ADN qui imitent des biocatalyseurs aussi complexes que l'hydrogénase.