L'enzyme qui produit les éléments constitutifs de l'ADN joue un rôle important lorsque les cellules se divisent. Dans une nouvelle étude, les chercheurs ont découvert pour la première fois que le soi-disant commutateur principal de l'enzyme peut changer d'emplacement, tout en effectuant la même tâche.
Toutes les formes de vie ont besoin de créer de nouvelles cellules afin de croître ou de remplacer les anciennes cellules. Mais avant qu'une cellule puisse se diviser, il doit copier tout son génome. C'est là que l'enzyme en question entre en jeu. L'enzyme, RNR, produit les éléments constitutifs nécessaires à la réplication de l'ADN. Lors de la copie d'ADN, il est important d'avoir précisément la bonne quantité des quatre différents types de blocs de construction. Trop ou trop peu de l'un d'entre eux provoque des mutations qui peuvent éventuellement conduire au cancer.
L'interrupteur principal est la partie spécifique de l'enzyme qui régule le nombre de blocs de construction différents. Lorsqu'un nombre suffisant de blocs de construction pour la copie ou la réparation de l'ADN a été produit, l'enzyme est désactivée à l'aide de l'interrupteur principal. Sans cette fonction, l'enzyme travaillerait constamment pour produire plus de blocs de construction.
Le module protéique fonctionne comme une colle époxy moléculaire, car il a la capacité intrinsèque de coller les protéines ensemble mais ne peut le faire que lorsque le "durcisseur, " l'un des éléments constitutifs de l'ADN, est présent en concentration suffisamment élevée. Cela agit comme un signal que l'enzyme doit être désactivée.
Les chercheurs ont maintenant étudié cette enzyme dans une bactérie marine et, pour la première fois, découvert que l'interrupteur marche/arrêt de l'enzyme était à un endroit différent. "Le commutateur a génétiquement sauté d'une sous-unité à une autre, pourtant, il continue à effectuer exactement la même tâche. Ce fut une surprise majeure pour nous et démontre la capacité de la nature à utiliser les composants existants de manière totalement nouvelle, " dit Derek Logan, maître de conférences en chimie à l'université de Lund en Suède.
Les chercheurs ont mené une étude détaillée sur le fonctionnement de l'interrupteur principal lors de l'allumage et de l'extinction. En fermant et en ouvrant, les sous-unités collent littéralement ensemble ou lâchent prise. Derek Logan a étudié la fonction de commutation avec des collègues des universités de Stockholm, Uppsala, Umeå et Tel-Aviv. Les chercheurs montrent comment l'enzyme RNR continue de réguler le nombre de blocs de construction différents, malgré son emplacement atypique.
Bien que l'étude porte sur une bactérie marine, les chercheurs pensent qu'il est généralement intéressant que ce type de régulation de base puisse prendre différentes voies évolutives. Les résultats de la recherche pourraient s'avérer utiles à l'avenir pour le développement de nouveaux antibiotiques et dans des contextes industriels où il est important de pouvoir activer et désactiver les enzymes dans la production de produits chimiques.
"Cette fonction pourrait potentiellement être utilisée pour coller d'autres protéines non apparentées ensemble pour les empêcher de fonctionner si nécessaire, " conclut Derek Logan.
