L'interaction de l'enveloppe protéique et du centre actif dans les enzymes productrices d'hydrogène est cruciale pour l'efficacité des biocatalyseurs. Une équipe de la Ruhr-Universität Bochum et du Max Planck Institute for Chemical Energy Conversion à Mülheim an der Ruhr a spécifiquement analysé le rôle des liaisons hydrogène dans certaines enzymes des algues vertes, les hydrogénases. Les groupes, qui coopèrent au sein du Pôle d'Excellence Resolv, rapporté les résultats dans le Journal de l'American Chemical Society .

« Les résultats contribuent non seulement à la compréhension de ce groupe de biocatalyseurs mondialement reconnu, mais aussi donner à la recherche appliquée des indications importantes pour le développement de catalyseurs chimiques modelés sur la biomolécule hautement active, " déclare le Dr Martin Winkler du groupe de travail Photobiotechnology basé à Bochum.

Les biocatalyseurs les plus puissants

L'étude a été menée sur un type particulier d'hydrogénases, ce qu'on appelle les [FeFe]-hydrogénases. Ils sont constitués d'un échafaudage protéique et d'un centre actif, appelé H-cluster. Ce dernier se compose de six atomes de fer et de six atomes de soufre ainsi que de six blocs de construction inhabituels. C'est l'endroit où la synthèse réelle de l'hydrogène moléculaire à partir des protons et des électrons a lieu. "[FeFe]-hydrogénases sont parmi les biocatalyseurs les plus puissants jamais, " explique le Pr Dr Thomas Happe, responsable du groupe de travail Photobiotechnologie. La communication entre le cluster H et l'environnement protéique joue un rôle crucial.

Il aide à la livraison ciblée des matériaux de départ pour la synthèse et à l'élimination efficace du produit. "En outre, la coque protéique assure un alignement spatial optimal du cluster H et le protège des influences néfastes, " ajoute Oliver Lampret, qui rédige sa thèse de doctorat sur ce sujet.

Manipulation des liaisons hydrogène

Le groupe de Bochum et ses collègues de Mühlheim Dr Agnieszka Adamska-Venkatesh, Le Dr Olaf Rüdiger et le Prof Dr Wolfgang Lubitz ont démontré que les liaisons hydrogène entre le cluster H et l'environnement protéique influencent de manière significative les propriétés électrochimiques du centre enzymatique actif. Ils ont supprimé des liaisons hydrogène individuelles ou en ont ajouté d'autres et ont étudié les effets.

La manipulation a changé les deux, les propriétés de transport d'électrons de l'enzyme et la direction catalytique dans laquelle elle agit, parce que les hydrogénases peuvent produire de l'hydrogène et catalyser également la réaction inverse, C'est, le clivage de l'hydrogène moléculaire en protons et électrons.

L'influence des liaisons hydrogène a été démontrée par les scientifiques à l'aide de trois types d'approches différentes :la spectroscopie, électrochimie et cinétique enzymatique.