1. Complémentarité de forme et de charge:
* Site actif: Les enzymes ont une structure tridimensionnelle unique avec une région appelée site actif. Ce site est une poche ou une rainure spécifique qui est complémentaire de forme et de charge au substrat.
* Modèle de verrouillage et de clé: Le site actif agit comme un verrou et le substrat est la clé. Seuls les substrats avec la bonne forme et la distribution de charges peuvent s'inscrire dans le site actif. Cela garantit que l'enzyme interagit avec la molécule correcte.
* Modèle d'ajustement induit: Ce modèle affine le verrouillage et le modèle de clé en suggérant que l'enzyme peut légèrement modifier sa forme pour mieux accueillir le substrat lors de la liaison.
2. Interactions non covalentes:
* liaison hydrogène: Le site actif contient souvent des résidus d'acides aminés spécifiques qui peuvent former des liaisons hydrogène avec le substrat. Ces liaisons stabilisent le complexe substrat-enzyme et favorisent la réaction.
* Interactions ioniques: Le site actif peut également avoir chargé des résidus qui interagissent avec les groupes chargés sur le substrat, contribuant davantage à la spécificité.
* Van der Waals Forces: Les interactions faibles et courtes entre l'enzyme et le substrat jouent également un rôle dans la stabilisation du complexe.
3. Résidus catalytiques:
* Acides aminés spécifiques: Le site actif contient certains résidus d'acides aminés qui sont directement impliqués dans le catalyse de la réaction. Ces résidus peuvent agir comme:
* Catalyseurs acides: Faites un don ou acceptez des protons pour promouvoir la formation ou la rupture des obligations.
* nucléophiles: Attaquez des atomes spécifiques dans le substrat, conduisant à une rupture ou une formation de liaisons.
* électrophiles: Acceptez les électrons du substrat.
4. Changements conformationnels:
* liaison du substrat: La liaison du substrat au site actif peut induire des changements conformationnels dans l'enzyme. Ces changements peuvent:
* Rendre les résidus catalytiques à proximité avec le substrat.
* Passer la molécule du substrat, ce qui le rend plus réactif.
* Exposer le substrat à l'environnement du site actif.
5. Facteurs environnementaux:
* pH et température: L'activité optimale d'une enzyme dépend du pH spécifique et des conditions de température. Ces conditions influencent l'état d'ionisation des résidus d'acides aminés et la structure globale de l'enzyme.
En résumé, la spécificité enzymatique résulte d'une interaction complexe de facteurs, notamment la forme et la complémentarité des charges entre l'enzyme et le substrat, les interactions non covalentes, les résidus catalytiques, les changements conformationnels et les conditions environnementales.
