* spécificité: Les enzymes sont très spécifiques. Chaque enzyme a un site actif qui est de façon unique pour se lier à un substrat particulier. Cette spécificité est cruciale pour les processus biologiques, car il garantit que les réactions correctes se produisent.
* Propriétés de forme et chimique: Le site actif a une forme tridimensionnelle qui complète la forme du substrat. Il contient également des résidus d'acides aminés spécifiques qui peuvent interagir avec le substrat par diverses liaisons chimiques (liaisons hydrogène, liaisons ioniques, forces de van der Waals).
* Modèle d'ajustement induit: Le site actif ne correspond pas toujours parfaitement au substrat. Au lieu de cela, il subit un léger changement de conformation lors de la liaison du substrat, créant un ajustement plus confortable. Cet «ajustement induit» aide à orienter correctement le substrat pour la réaction.
* catalyse: Une fois que le substrat se lie au site actif, l'enzyme facilite la réaction chimique. Le site actif de l'enzyme pourrait:
* stabiliser l'état de transition: Le site actif de l'enzyme peut se lier à l'état de transition de la réaction, abaissant l'énergie d'activation et accélérant la réaction.
* Fournir un microenvironnement favorable: Le site actif peut créer un microenvironnement optimal pour que la réaction se produise, par exemple, en fournissant des conditions de pH ou ioniques spécifiques.
Analogie:
Imaginez une serrure et une clé. Le verrouillage (site actif) a une forme et une disposition spécifiques des broches. Seule une clé (substrat) avec la forme et la disposition correspondant peuvent s'adapter et déverrouiller le verrou.
en résumé:
Le site actif d'une enzyme est une région de forme spécifiquement de forme qui se lie au substrat, facilitant une réaction chimique spécifique. La relation entre le site actif et le substrat est caractérisée par la spécificité, l'ajustement induit et un rôle catalytique dans la baisse de l'énergie d'activation pour la réaction.
