1. Forme et chimie du site actif:
* forme: Les enzymes possèdent une structure tridimensionnelle unique avec une crevasse ou une rainure spécifique appelée site actif . La forme du site actif est complémentaire à la forme de la molécule du substrat, comme une serrure et une clé. Seuls les substrats avec la forme correcte peuvent s'inscrire dans le site actif.
* chimie: Le site actif contient des résidus d'acides aminés spécifiques avec des groupes fonctionnels qui interagissent avec le substrat via des interactions non covalentes , comme la liaison hydrogène, les interactions ioniques, les interactions hydrophobes et les forces de van der Waals. Ces interactions sont très spécifiques et contribuent à la spécificité de l'enzyme.
2. Modèle d'ajustement induit:
* Alors que le modèle "verrouillage et clé" décrit l'interaction initiale, le modèle d'ajustement induit souligne en outre la nature dynamique des interactions enzymatiques-substrat.
* Lorsqu'un substrat se lie au site actif, il induit un changement conformationnel dans l'enzyme, affiner davantage la forme du site actif pour une interaction optimale. Cet «ajustement induit» améliore la spécificité et l'efficacité catalytique de l'enzyme.
3. Stabilisation de l'état de transition:
* Les enzymes sont des catalyseurs très efficaces car ils stabilisent l'état de transition , l'intermédiaire instable s'est formé pendant la réaction.
* Le site actif est conçu pour interagir avec l'état de transition plus favorablement qu'avec le substrat ou le produit, abaissant l'énergie d'activation et accélérant la vitesse de réaction. Cette stabilisation est spécifique pour le substrat impliqué, contribuant davantage à la spécificité enzymatique.
4. Poches de spécificité du substrat:
* Certaines enzymes ont des poches supplémentaires dans leurs sites actifs appelés poches de spécificité Cela améliore encore la spécificité. Ces poches se lient à des groupes fonctionnels spécifiques ou à des caractéristiques structurelles du substrat, garantissant que seule la molécule correcte peut accéder au site catalytique.
5. Familles enzymatiques et isoformes:
* Les enzymes sont classées en familles en fonction des similitudes structurelles et des mécanismes catalytiques. Au sein des familles, il peut y avoir plusieurs isoformes , qui sont des variantes de la même enzyme avec des différences subtiles dans leurs sites actifs. Ces isoformes peuvent présenter différentes préférences de substrat, contribuant à la diversité globale de l'activité enzymatique.
En résumé, la forme spécifique et la chimie du site actif, le mécanisme d'ajustement induit, la stabilisation de l'état de transition et la présence de poches de spécificité contribuent à la spécificité remarquable des enzymes pour leurs substrats. Cette spécificité est cruciale pour maintenir l'ordre biologique et effectuer des processus biochimiques essentiels dans les organismes vivants.
