Voici pourquoi:

* hydrophobicité: Le TRP est un acide aminé hautement hydrophobe, ce qui signifie qu'il repousse l'eau. Il est plus susceptible d'être enterré dans le cœur d'une protéine, loin de l'environnement aqueux.

* polarité: Le GLN est polaire et peut former des liaisons hydrogène avec des molécules d'eau. Cela le rend plus compatible avec l'environnement hydrophile de la surface des protéines.

* Taille: Le TRP est un grand acide aminé avec une chaîne latérale volumineuse, ce qui le rend moins adapté à l'exposition à la surface. GLN, en revanche, a une chaîne latérale plus petite qui peut plus facilement s'adapter aux interactions de surface.

Exceptions:

Bien que GLN soit généralement plus exposé à la surface que TRP, il y a des exceptions:

* Structures protéiques spécifiques: Certaines protéines peuvent avoir des exigences structurelles spécifiques qui nécessitent la présence de TRP à la surface.

* Rôles fonctionnels: Les résidus TRP peuvent parfois être impliqués dans la fonction des protéines et peuvent donc être trouvés en surface, comme dans les interactions protéine-protéine ou les sites de liaison.

en résumé:

La règle générale est que le TRP est plus susceptible d'être enterré à l'intérieur d'une protéine, tandis que le GLN est plus susceptible d'être trouvé à la surface en raison de sa nature hydrophile et de sa taille plus petite. Cependant, il existe des exceptions à cette règle, en fonction de la protéine spécifique et de ses exigences fonctionnelles.