1. Structure primaire:
* liaisons peptidiques: Ce sont les liaisons covalentes qui relie les acides aminés ensemble dans une chaîne linéaire. Ils sont formés par une réaction de déshydratation entre le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe amino de la suivante.
2. Structure secondaire:
* liaisons hydrogène: Ceux-ci sont formés entre l'atome d'hydrogène du groupe N-H d'une liaison peptidique et l'atome d'oxygène du groupe C =O d'une liaison peptidique différente. Ces liaisons sont faibles Mais contribuent collectivement à la stabilité des structures secondaires comme les hélices alpha et les feuilles bêta.
3. Structure tertiaire:
* liaisons hydrogène: Semblable à la structure secondaire, celles-ci se forment entre diverses chaînes latérales polaires des acides aminés.
* Interactions hydrophobes: Les chaînes latérales non polaires se regroupent à l'intérieur de la protéine, évitant le contact avec l'eau. Ces interactions sont entraînées par l'entropie.
* liaisons ioniques: Attractions électrostatiques entre les chaînes latérales de charge opposée des acides aminés.
* Obligations disulfure: Liaisons covalentes formées entre les atomes de soufre de deux résidus de cystéine. Ces liaisons sont particulièrement fortes et aident à stabiliser la structure tridimensionnelle de la protéine.
4. Structure quaternaire:
* Toutes les obligations présentes dans la structure tertiaire: Ce niveau implique des interactions entre plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités). Les mêmes liaisons - liaisons hydrogène, interactions hydrophobes, liaisons ioniques et liaisons disulfure - sont présentes, mais elles se produisent maintenant entre différentes chaînes polypeptidiques.
* Interactions supplémentaires: La structure quaternaire peut également être stabilisée par des interactions entre différentes molécules de protéines, telles que:
* Van der Waals Forces: Attractions faibles entre les molécules non polaires.
* Coordination des ions métalliques: Certaines protéines utilisent des ions métalliques (par exemple, le zinc, le fer) pour se coordonner avec des chaînes latérales spécifiques d'acides aminés, contribuant à la stabilité.
Remarque importante: La force relative et l'importance de ces liaisons varient en fonction de la protéine spécifique. Cependant, la combinaison globale de ces liaisons détermine la forme tridimensionnelle unique de la protéine et sa fonction.
