Cependant, certaines protéines sont considérées comme ayant une structure tertiaire minimale , ce qui signifie qu'ils ne forment pas des formes 3D complexes et bien définies. Ces protéines ont souvent principalement des rôles fibreux , où leurs structures allongées fournissent un soutien structurel ou contribuent au cytosquelette. Les exemples incluent:
* Collagène: Trouvé dans les tissus conjonctifs, les tendons et la peau. Sa structure est dominée par une triple hélice, qui est un type de structure secondaire.
* kératine: Trouvé dans les cheveux, les ongles et la peau. Il a une structure alpha hélicoïdale qui peut former des bobines enroulées.
* elastin: Trouvé dans les tissus conjonctifs, permettant des étirements et de l'élasticité. Sa structure est dominée par des bobines aléatoires.
Ces protéines sont toujours classées comme ayant une structure tertiaire, bien qu'elle soit très limitée et manque souvent d'une forme bien définie.
Il est important de noter que:
* Bien que ces protéines aient une structure tertiaire minimale, elles ont toujours des domaines fonctionnels et des interactions qui dépendent de leur séquence d'acides aminés et de leur structure secondaire.
* Il y a probablement un certain niveau de structure tertiaire présente, même dans ces protéines fibreuses, mais elle n'est pas aussi définie ou complexe que dans les protéines globulaires.
Par conséquent, bien qu'il soit techniquement inexact de dire qu'une protéine n'a * une seule * structure primaire et secondaire, des protéines comme le collagène, la kératine et l'élastine sont souvent décrites comme ayant une structure tertiaire minimale en raison de leur nature principalement fibreuse.
