* SDS-PAGE (électrophorèse sur gel de dodécylsulfate de sodium-polyacrylamide) :Ce test sépare les protéines en fonction de leur taille et de leur charge. Les protéines sont d’abord traitées au SDS, qui les dénature et leur donne une charge négative. Ils sont ensuite soumis à une électrophorèse sur un gel de polyacrylamide, qui agit comme un tamis moléculaire. Les protéines plus petites migrent plus rapidement à travers le gel que les protéines plus grosses.
* Western blot :Ce test est utilisé pour identifier des protéines spécifiques dans un échantillon. Les protéines sont d'abord séparées par SDS-PAGE, puis transférées sur une membrane de nitrocellulose. La membrane est ensuite incubée avec des anticorps spécifiques de la protéine d'intérêt. Si les anticorps se lient à la protéine, un signal colorimétrique ou fluorescent sera produit.
* Test immunologique :Ce test est utilisé pour mesurer la concentration d'une protéine spécifique dans un échantillon. Les anticorps spécifiques de la protéine d'intérêt sont immobilisés sur un support solide, tel qu'une plaque de microtitration. L'échantillon est ensuite ajouté à la plaque et toute protéine présente dans l'échantillon se liera aux anticorps. La quantité de protéine liée peut être quantifiée en mesurant l’absorbance ou la fluorescence de la plaque.
* Spectrométrie de masse :Ce test permet d'identifier et de caractériser les protéines en fonction de leur rapport masse sur charge (m/z). Les protéines sont d’abord digérées en peptides plus petits, qui sont ensuite séparés par chromatographie liquide. Les peptides sont ensuite ionisés et analysés par un spectromètre de masse. Le m/z de chaque peptide peut être utilisé pour identifier la protéine dont il est issu.
Ce ne sont là que quelques-uns des nombreux tests qui peuvent être utilisés pour étudier les protéines. Le choix du test dépendra des besoins spécifiques du chercheur.
