1. Liaisons covalentes :Les liaisons disulfure sont les seules liaisons covalentes qui contribuent à la structure tertiaire. Ils se forment entre les atomes de soufre des résidus de cystéine et sont importants pour stabiliser la structure globale de la protéine.
2. Liaisons hydrogène :Des liaisons hydrogène se forment entre les atomes électronégatifs (N, O et F) et les atomes d'hydrogène. Ils constituent le type d’interaction le plus courant dans les protéines et contribuent à la stabilité de la structure tertiaire en formant un réseau de liaisons hydrogène entre différentes parties de la chaîne polypeptidique.
3. Liaisons ioniques :Des liaisons ioniques se forment entre les chaînes latérales d’acides aminés chargées positivement (basique) et négativement (acides). Ils contribuent à la stabilité de la structure tertiaire en formant des ponts salins entre groupes de charges opposées.
4. Forces de Van der Waals :Les forces de Van der Waals sont de faibles forces d'attraction qui se produisent entre tous les atomes et molécules. Ils sont importants pour la structure tertiaire des protéines en assurant des contacts étroits entre les chaînes latérales non polaires et en stabilisant la structure globale de la protéine.
5. Interactions hydrophobes :Les interactions hydrophobes sont la tendance des molécules non polaires à se regrouper dans des environnements aqueux. Ils sont importants pour la structure tertiaire des protéines en provoquant le repliement des chaînes latérales non polaires vers l'intérieur et à l'écart des molécules d'eau entourant la protéine.
Ces forces travaillent ensemble pour créer une structure tridimensionnelle stable pour la chaîne polypeptidique. La structure tertiaire spécifique d'une protéine est déterminée par sa séquence d'acides aminés et l'environnement dans lequel elle est repliée.
