L'étude, publiée dans la revue Nature Cell Biology, fournit de nouvelles informations sur le fonctionnement de la voie ubiquitine-protéasome et pourrait conduire à de nouveaux traitements pour les maladies causées par l'accumulation de protéines endommagées.
"Nos résultats fournissent une compréhension détaillée du fonctionnement de la voie ubiquitine-protéasome", a déclaré l'auteur principal de l'étude, le Dr Xinzhu Wei, professeur de biochimie et de biologie moléculaire au Southwestern Medical Center de l'Université du Texas. "Ces connaissances pourraient nous aider à développer de nouveaux médicaments pour cibler cette voie et traiter des maladies telles que le cancer, les troubles neurodégénératifs et l'inflammation."
La voie ubiquitine-protéasome est essentielle au maintien de la santé des cellules. Il agit en marquant les protéines endommagées avec une petite molécule appelée ubiquitine. Les protéines ubiquitinées sont ensuite reconnues par le protéasome, un grand complexe protéique qui décompose les protéines en petits peptides.
Dans l’étude, les chercheurs ont montré que RNF111 et FAM100A travaillent ensemble pour ubiquitiner les protéines endommagées. RNF111 est une enzyme qui fixe l'ubiquitine aux protéines, tandis que FAM100A est une protéine d'échafaudage qui aide à rassembler RNF111 et les protéines endommagées.
Les chercheurs ont également montré que RNF111 et FAM100A sont essentiels au fonctionnement de la voie ubiquitine-protéasome. Lorsque l’une ou l’autre protéine était épuisée, la voie était incapable de décomposer les protéines endommagées, conduisant à leur accumulation dans les cellules.
L’accumulation de protéines endommagées peut entraîner diverses maladies, notamment le cancer, les troubles neurodégénératifs et l’inflammation. Les chercheurs pensent que cibler RNF111 et FAM100A pourrait constituer une nouvelle façon de traiter ces maladies.
"Nos résultats suggèrent que RNF111 et FAM100A sont des cibles potentielles pour de nouveaux médicaments destinés à traiter les maladies provoquées par l'accumulation de protéines endommagées", a déclaré le Dr Wei. "Nous développons actuellement de petites molécules qui inhibent ces protéines et testons leur efficacité sur des modèles animaux de maladies."
