Les peptides sont des chaînes d’acides aminés, éléments constitutifs des protéines. Ils sont impliqués dans divers processus biologiques, notamment la signalisation cellulaire, la régulation hormonale et la réponse immunitaire. Ces dernières années, l’utilisation des peptides à des fins thérapeutiques a suscité un intérêt croissant. Cependant, la capacité de concevoir des peptides dotés de propriétés spécifiques a été limitée par notre compréhension de la manière dont les peptides s’auto-assemblent.

Une équipe de chercheurs de l’Université de Californie à San Diego a réalisé une avancée significative dans ce domaine. Ils ont découvert un nouvel assemblage ordonné de peptides alternés et ont identifié les forces motrices derrière cet assemblage.

Les chercheurs ont utilisé une combinaison de techniques expérimentales et informatiques pour étudier l’auto-assemblage de deux peptides différents. Ils ont découvert que les peptides formaient des couches alternées, chaque couche étant constituée d’un type de peptide. Les couches étaient empilées selon un motif régulier et répétitif, créant une structure très ordonnée.

Les chercheurs ont pu identifier deux facteurs clés qui ont conduit à la formation de cet assemblage ordonné. Premièrement, les peptides avaient des charges opposées, ce qui leur permettait de s’attirer électrostatiquement. Deuxièmement, les peptides avaient des formes complémentaires, ce qui leur permettait de s’emboîter comme des pièces de puzzle.

Les chercheurs pensent que leurs découvertes pourraient avoir des implications importantes pour la conception de thérapies à base de peptides. En comprenant les forces qui conduisent à l’auto-assemblage des peptides, les scientifiques pourraient être en mesure de concevoir des peptides qui s’auto-assemblent en structures spécifiques possédant les propriétés souhaitées. Cela pourrait conduire au développement de nouveaux médicaments et traitements pour diverses maladies.

L'étude a été publiée dans la revue Nature Communications.