1. Oxydation des résidus d'acides aminés :Les acides aminés présents dans le site actif de l'enzyme ou dans d'autres régions critiques peuvent subir une oxydation par l'oxygène ou les ROS. Cela peut entraîner des modifications dans la structure et la fonction de l’enzyme.
2. Carbonylation des protéines :L'oxygène peut réagir avec les protéines pour former des groupes carbonyle (aldéhydes ou cétones) dans un processus appelé carbonylation des protéines. Cette modification peut altérer la structure de la protéine et perturber sa fonction.
3. Formation de liaisons disulfure :L'oxydation peut conduire à la formation de liaisons disulfure entre les résidus de cystéine au sein de l'enzyme ou entre l'enzyme et d'autres molécules. Ces liaisons disulfure peuvent perturber la structure et la fonction de l'enzyme.
4. Peroxydation lipidique :Si l’enzyme contient des molécules lipidiques, elles peuvent subir une peroxydation lipidique en présence d’oxygène et de ROS. La peroxydation lipidique peut endommager la structure membranaire de l'enzyme et affecter son activité.
5. Déplacement des ions métalliques :l'oxygène peut se lier aux ions métalliques essentiels à l'activité enzymatique, les déplaçant de leurs sites de liaison. Cela peut entraîner une perte de la fonction enzymatique.
6. Dommages à l'ADN :Dans certains cas, les dommages oxydatifs causés par l'oxygène et les ROS peuvent affecter l'ADN codant pour l'enzyme, entraînant des mutations et potentiellement perturbant la production et le fonctionnement de l'enzyme.
Ces mécanismes peuvent entraîner une perte d’activité enzymatique, un mauvais repliement, une agrégation et, finalement, une altération de la fonction cellulaire. Les défenses antioxydantes des cellules aident à protéger contre les dommages oxydatifs, mais une exposition excessive ou chronique à l’oxygène ou aux ROS peut submerger ces défenses et provoquer des dommages cellulaires importants.
