Les chercheurs se sont concentrés sur une protéine appelée NS1, produite par le virus de la grippe. NS1 est connu pour se lier à une protéine humaine appelée hnRNP A1, mais les détails de cette interaction et son rôle dans le cycle de vie viral ne sont pas clairs.
À l’aide d’une technique appelée cristallographie aux rayons X, les chercheurs ont déterminé la structure atomique du complexe NS1-hnRNP A1. Cette structure a révélé que NS1 se lie à une région spécifique de hnRNP A1, appelée domaine RRM2. Cette interaction perturbe le fonctionnement normal du hnRNP A1, impliqué dans la régulation de l'expression des gènes.
Les chercheurs ont également découvert que NS1 détourne hnRNP A1 pour aider le virus à répliquer son ARN. NS1 recrute hnRNP A1 dans le complexe de réplication virale, où il aide à assembler l'ARN viral en nouvelles particules virales.
Cette découverte permet de mieux comprendre comment le virus de la grippe utilise les protéines humaines pour se répliquer et infecter d'autres cellules. Cela pourrait conduire à de nouveaux traitements contre les infections virales en ciblant l’interaction entre NS1 et hnRNP A1.
"Nos résultats fournissent un cadre structurel pour comprendre comment NS1 détourne hnRNP A1 pour favoriser la réplication virale", a déclaré le Dr Christopher Basler, auteur principal de l'étude et professeur de microbiologie à l'UCSF. "Ces connaissances pourraient être exploitées pour développer de nouvelles thérapies antivirales ciblant cette interaction."
L’équipe de recherche travaille actuellement au développement de petites molécules capables de bloquer l’interaction entre NS1 et hnRNP A1. Ces molécules pourraient être utilisées pour traiter des infections virales, notamment celles provoquées par le virus de la grippe.
