1. Pliage cotraductionnel :
Au cours de la synthèse des protéines, les ribosomes s'engagent dans un processus appelé repliement cotraductionnel. À mesure que les acides aminés sont ajoutés à la chaîne polypeptidique en croissance, le ribosome joue également un rôle dans l’initiation du repliement des protéines. Le tunnel de sortie du ribosome fournit un environnement protégé permettant au polypeptide naissant de commencer à se replier. Les chaperons et les enzymes présents dans ce tunnel aident aux étapes initiales du repliement, empêchant ainsi un mauvais repliement et une agrégation.
2. Peptidyl Transférase ribosomale :
Le centre peptidyl transférase du ribosome catalyse la formation de liaisons peptidiques entre les acides aminés. Cette activité enzymatique contribue à l’ajout séquentiel d’acides aminés à la chaîne polypeptidique en croissance. À mesure que la chaîne s'allonge, le ribosome veille à ce que le polypeptide naissant adopte sa structure primaire correcte.
3. Facteurs de pliage et chaperons :
Les ribosomes interagissent avec divers facteurs de repliement et chaperons au sein de la cellule. Ces protéines contribuent au repliement et à la stabilisation appropriés des chaînes polypeptidiques nouvellement synthétisées. Certains chaperons se lient au polypeptide naissant lorsqu'il émerge du ribosome et le guident à travers des voies de repliement spécifiques.
4. Environnement de repliement des protéines :
L'environnement ribosomal joue un rôle crucial dans la facilitation du repliement des protéines. Le ribosome fournit un environnement moléculaire encombré mais organisé qui contribue au repliement correct de la chaîne polypeptidique. La présence d'ARN ribosomal (ARNr) et de protéines ribosomales crée une topographie spécifique qui influence le processus de repliement.
5. Modifications post-traductionnelles :
Après les étapes initiales de repliement sur le ribosome, de nombreuses protéines subissent des modifications post-traductionnelles qui contribuent davantage à leur bon repliement et à leur stabilité. Ces modifications, telles que la glycosylation, la phosphorylation et la formation de liaisons disulfure, peuvent être influencées par l'environnement de repliement du ribosome.
Il est important de noter que les ribosomes fonctionnent en coordination avec la machinerie cellulaire et les mécanismes de contrôle qualité pour garantir un repliement efficace des protéines. La combinaison du repliement cotraductionnel, des interactions avec les chaperons et de l’environnement cellulaire permet aux ribosomes de contribuer au bon repliement des protéines essentielles aux fonctions cellulaires.