Amyloïdes, agrégats fibrillaires anormaux de protéines, sont associés à divers troubles tels que la maladie d'Alzheimer. Par conséquent, une compréhension approfondie des mécanismes de formation de l'amyloïde est essentielle pour développer des stratégies cliniques et des médicaments contre ces maladies. Cependant, l'accumulation de preuves suggère que les processus de formation d'amyloïde et la morphologie des fibrilles qui en résulte peuvent être affectés par divers facteurs environnementaux. Ceci est un obstacle à la compréhension intégrative des mécanismes sous-jacents aux formations amyloïdes. Comme la gravité provoque des perturbations convectionnelles dans les microenvironnements entourant les fibrilles amyloïdes en solution, il peut inévitablement affecter les processus d'assemblage moléculaire.

Pour tester cette possibilité, l'équipe de recherche collaborative du Japon, impliquant le Centre de recherche exploratoire sur la vie et les systèmes vivants (ExCELLS), Institut des sciences moléculaires (IMS), et l'Institut national des sciences physiologiques (NIPS) des Instituts nationaux des sciences naturelles, Université de la ville de Nagoya (NCU), et l'Agence japonaise d'exploration aérospatiale (JAXA), caractérisé la formation d'amyloïde dans des conditions de microgravité à l'aide de la Station spatiale internationale (ISS).

Ils ont comparé la formation de fibrilles des protéines amyloïdes (Aβ) liées à la maladie d'Alzheimer sur l'ISS avec celle sur Terre et ont découvert que le processus de fibrillation de l'Aβ était considérablement ralenti dans l'environnement de microgravité. Par ailleurs, des morphologies distinctes de fibrilles Aβ se sont formées sur l'ISS. Par conséquent, le projet met en évidence l'utilité de l'ISS en tant qu'environnement expérimental idéal pour étudier les mécanismes de formation de l'amyloïde sans perturbations incontrôlables causées par la gravité, fournissant ainsi des informations fondamentales sur la formation amyloïde pathologique.