(Phys.org) - Les propriétés d'appariement des bases de l'ADN, combinés à nos capacités à créer de l'ADN synthétique en laboratoire ont conduit à des avancées dans l'architecture à l'échelle nanométrique et la conception de dispositifs moléculaires. Moins de recherches ont été faites avec les protéines, même si les protéines, comme l'ADN, sont constitués de sous-unités individuelles dont les propriétés chimiques uniques peuvent être exploitées pour fonctionnaliser des feuillets protéiques ou immobiliser les protéines sur une surface. Certaines protéines ont des propriétés souhaitables pour les dispositifs moléculaires.

Un groupe de chercheurs de la faculté de médecine de Hanovre, Collège universitaire de Londres, Université Georg August, et le Center for Nanoscale Microscopy and Molecular Physiology of the Brain en Allemagne ont montré que la clathrine, un complexe protéique formant un réseau utilisé pour le transport des vésicules dans les cellules eucaryotes, peut être immobilisé sur une variété de surfaces et fonctionnalisé avec des nanoparticules et des enzymes. Par ailleurs, le treillis clathrine peut être stocké et réactivé sans perdre sa fonctionnalité, ce qui en fait un substrat pratique pour les dispositifs moléculaires. Leur travail apparaît dans Nature Nanotechnologie .

La clathrine est utilisée dans le transport des vésicules à travers les membranes des cellules eucaryotes. Il forme une structure en treillis qui peut être soit une feuille bidimensionnelle, soit une cage tridimensionnelle. La clathrine est composée d'un complexe protéique à trois pattes, connu sous le nom de triskel. Les triskelia s'auto-assemblent en treillis qui enferme une membrane dans une cage polyédrique. Le triskel a des chaînes lourdes et des chaînes légères. Un treillis peut être composé de triskélies qui sont à la fois des chaînes lourdes et légères ou simplement des chaînes lourdes. Dans cette étude, les chaînes légères sont fonctionnalisées avec des nanoparticules ou des enzymes.

Dannhauser, et al. ont découvert que des réseaux de clathrine bidimensionnels se formeront sur plusieurs types de surfaces. Ils ont immobilisé la clathrine en utilisant une partie d'une protéine adaptatrice, H 6 -epsine. Dans le corps, la clathrine se fixe aux membranes par des protéines adaptatrices, donc à des fins d'immobilisation sur une surface, Dannhauser, et al. testé si le même mécanisme peut s'appliquer à une variété de surfaces en laboratoire. Ils ont produit des réseaux de clathrine immobilisés sur du graphène, polymères, un verre, et métaux.

L'interaction surface-réseau peut être contrôlée à l'aide de NaSCN. NaSCN est connu pour entraver l'assemblage tridimensionnel de clathrine, alors ils l'ont utilisé pour démonter le bidimensionnel, réseau lié à la surface. Après traitement avec du NaSCN 0,05 M, le treillis est devenu désordonné. L'élimination du NaSCN a montré que certaines des caractéristiques du réseau restaient et le traitement avec plus de triskélie a provoqué la reformation du réseau. Des concentrations plus élevées de NaSCN ont été utilisées pour éliminer complètement le réseau. Cependant, le H 6 -le lieur epsine est resté intact même à des concentrations plus élevées de NaSCN, montrant que le linker est très robuste tandis que le treillis peut être facilement retiré.

Malheureusement, le réseau de clathrine immobilisé n'est stable que pendant des dizaines de minutes, ce qui est peu pratique pour une utilisation en tant qu'appareil. Par conséquent, Dannhauser, et al. testé différentes stratégies de réticulation. Ils ont découvert que le 4-azido-2, 3, 5, L'ester de succinimidyle d'acide 6-tétraoroenzo (ATFB) est un bon candidat pour la réticulation. Il lie de manière covalente la clathrine à H 6 -epsine. En outre, le réseau peut être déshydraté en réticulant d'abord avec du glutaraldéhyde puis en utilisant de l'acétate d'uranyle. Les études AFM montrent que l'activité du réseau peut être restaurée lors de la réhydratation. La réticulation combinée à la déshydratation leur a permis de stocker les réseaux pendant des mois à la fois.

Finalement, le réseau de clathrine a été fonctionnalisé avec des nanoparticules d'or et avec une co-enzyme appelée auxiline via l'incorporation de chaînes légères modifiées à un réseau constitué de chaînes lourdes. Des études d'imagerie ont confirmé la fonctionnalisation à la fois des nanoparticules et de l'enzyme. L'auxiline est utilisée dans les cellules vivantes avec l'enzyme Hsc70 pour éliminer les réseaux de clathrine des membranes. Des études préliminaires ont montré que l'auxiline semble maintenir son activité enzymatique par la façon dont elle désassemble le réseau de clathrine immobilisé. Bien que des études supplémentaires soient nécessaires, cette expérience démontre que l'assemblage du réseau peut être fonctionnalisé avec divers types de particules.

Cette recherche examine comment la clathrine peut être utilisée pour les dispositifs moléculaires et le nano-assemblage. Dannhauser, et al. démontrer sa praticité en immobilisant le treillis sur diverses surfaces, augmenter sa durée de vie par réticulation et déshydratation, et le fonctionnaliser avec une nanoparticule inorganique et une enzyme.

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