Bien que les protéines aient des fonctions fonctionnelles très différentes, ou spécialités, dans les cellules vivantes, ils partagent les caractéristiques générales - la même universalité - dans leurs mouvements, disent les scientifiques de l'Université de l'Oregon.

Leur mouvement ressemble beaucoup à des glissements de terrain en montagne ou à des incendies de forêt, rapporte l'équipe de l'UO dans un article publié dans la revue Lettres d'examen physique .

Les résultats, qui reposait sur des méthodes théoriques développées dans le laboratoire de la chimiste UO Marina Guenza, peut aider à déterminer où la liaison aux protéines pourrait se produire, et comment le mouvement des protéines est impliqué dans le processus.

"La dynamique est souvent inexplorée dans l'étude de la liaison aux protéines, mais cela pourrait être un déterminant de la façon dont les protéines régulent leur propre activité biologique, " a déclaré Guenza. " Les protéines dans les systèmes biologiques sont limitées à une taille maximale et se déplacent dans un étroit, fenêtre de temps dépendante de la température dans laquelle ils sont disponibles pour se lier à d'autres molécules, il semble donc que toutes les protéines devraient avoir des caractéristiques universelles guidant leur comportement. Nous avons cherché à trouver ce comportement universel en utilisant notre approche théorique."

Dans cette gamme, où les concentrations et le volume de sel sont également importants, les chercheurs ont trouvé, un réseau critique de liaisons hydrogène fournit des fluctuations d'énergie aléatoires qui font ou détruisent la capacité d'une protéine à se lier à une autre molécule.

Les fluctuations d'énergie et les mouvements des protéines ont été étudiés à l'aide de la méthode de Langevin Equation for Protein Dynamics développée dans le laboratoire de Guenza.

"De nombreuses méthodes théoriques bien connues tentent d'étudier la dynamique des protéines, mais ils manquent d'aspects importants de la physique impliqués, " dit Mohammadhasan Dinpajooh, un chercheur postdoctoral. "En incorporant la physique essentielle, nous pouvons démêler les mécanismes biologiques, qui sont encore insaisissables dans les expériences bien avancées de rayons X ou de résonance magnétique nucléaire. »

Le travail était le résultat d'un travail d'équipe commencé par Jeremy Copperman, un ancien doctorant en physique au labo, et continué par Dinpajooh et Eric Beyerle, un étudiant de troisième année.

"Nous avons développé un moyen de décrire avec précision la dynamique fonctionnelle spécifique d'une protéine sur une base protéine par protéine. Dans le processus, nous avons remarqué une tendance - un modèle de mise à l'échelle - qui n'avait aucune raison d'être là, " dit Copperman, maintenant chercheur postdoctoral à l'Université du Wisconsin-Milwaukee. « Nous avons simulé le mouvement des protéines sur des superordinateurs, passé des mois à écrire des codes d'analyse et trouvé des quantités de ce modèle de mise à l'échelle simple."

Avec ces informations, Guenza a dit, l'équipe a pu cartographier l'équilibre des protéines qui existe dans un système en constante évolution qui se déplace de manière aléatoire et similaire à la ligne de front d'un incendie de forêt.

Les chercheurs ont pris des informations structurelles de départ basées sur des techniques de résonance magnétique nucléaire ou de rayons X, et simulé 14 dynamiques comportementales dans 12 protéines dans des temps allant de 50 nanosecondes à 1,23 millisecondes. En bref, les chercheurs suggèrent que le mouvement des protéines peut être décrit par une simple fluctuation soumise à des bruits énergétiques aléatoires, c'est comme grimper sur une chaîne de montagnes qui se déplace et se réorganise constamment au hasard.

L'approche de l'étude pour comprendre la dynamique des protéines pourrait être utile à l'industrie pharmaceutique, dit Guenza.

"Les chercheurs de l'industrie testent beaucoup de molécules organiques et peuvent voir qu'une molécule arrête la fonction d'une protéine, mais ils ne savent pas comment ça marche, ", a-t-elle déclaré. "Notre approche pourrait leur permettre de comprendre ces mécanismes et, en fin de compte, de manipuler la structure de leur médicament afin qu'il trouve le site de liaison et assure un meilleur ajustement sur le site cible de la protéine."