Par Brett Smith, mis à jour le 30 août 2022
Le peroxyde d’hydrogène est un sous-produit omniprésent des processus métaboliques. L'enzyme catalase convertit rapidement cette molécule potentiellement nocive en eau et en oxygène inoffensifs. Comme toutes les protéines, les performances de la catalase dépendent de la température, atteignant un pic proche de la température centrale humaine de 37°C.
Une molécule de catalase peut décomposer environ 40 millions de molécules de peroxyde d'hydrogène par seconde, un taux qui peut être visualisé par la libération vigoureuse de bulles d'oxygène lorsque l'enzyme est mélangée au peroxyde.
La catalase est un tétramère de quatre chaînes polypeptidiques, chacune dépassant 500 acides aminés. Quatre groupes hèmes contenant du fer résident au cœur du site actif, permettant à l'enzyme de se lier simultanément à deux molécules de peroxyde. Le cycle catalytique implique un transfert de protons et la formation d'eau, libérant un atome d'oxygène qui réagit avec une deuxième molécule de peroxyde pour produire de l'eau et de l'O₂.
L'augmentation des températures relâche les liaisons hydrogène intramoléculaires, augmentant la flexibilité du site actif et accélérant la catalyse jusqu'à un niveau optimal. Au-delà de 37°C, l'enzyme commence à se dénaturer, perdant sa structure tertiaire et, par conséquent, sa capacité catalytique. À l'inverse, à des températures plus basses, l'énergie cinétique réduite ralentit la diffusion du substrat et le clivage des liaisons, diminuant ainsi l'activité.
Bien que la catalase soit cruciale pour détoxifier le peroxyde, les souris génétiquement modifiées dépourvues de cette enzyme présentent un phénotype normal dans des conditions de laboratoire. Cependant, certaines études associent le déficit en catalase à des troubles métaboliques, tels que le diabète de type 2, suggérant des voies antioxydantes compensatoires in vivo. De plus, la dégradation rapide du peroxyde par la catalase justifie son utilisation comme désinfectant naturel en milieu médical.
