Voici pourquoi:
* Structure primaire: Ce niveau se réfère à la séquence linéaire des acides aminés dans une chaîne de protéines. Il est maintenu ensemble par des liaisons peptidiques, qui sont des liaisons covalentes et beaucoup plus fortes que les liaisons hydrogène. La perturbation des liaisons hydrogène ne casse pas les liaisons peptidiques, donc la structure primaire reste intacte.
* Structure secondaire: Ce niveau implique des modèles de pliage locaux comme les hélices alpha et les feuilles bêta, qui sont stabilisées par des liaisons hydrogène entre les atomes de squelette. La perturbation de ces liaisons hydrogène modifierait considérablement la structure secondaire.
* Structure tertiaire: Cela fait référence à la forme 3D globale d'une seule chaîne protéique. Il est stabilisé par une variété d'interactions, notamment des liaisons hydrogène, des liaisons ioniques, des interactions hydrophobes et des ponts disulfure. La perturbation des liaisons hydrogène affecterait considérablement la structure tertiaire.
* Structure quaternaire: Cela s'applique aux protéines composées de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités). Il est également maintenu ensemble par des interactions comme les liaisons hydrogène. La perturbation de ces liaisons hydrogène affecterait la structure quaternaire.
en résumé: Bien que les liaisons hydrogène jouent un rôle crucial dans la stabilisation des niveaux plus élevés de structure des protéines, ils n'affectent pas la structure primaire, qui est déterminée par les fortes liaisons peptidiques covalentes.
