La catalase est une enzyme très spécifique, ce qui signifie qu'elle agit principalement sur le peroxyde d'hydrogène (H₂o₂) et très peu d'autres substrats.

Voici pourquoi:

* Spécificité active du site: La catalase a un site actif très spécifique qui est façonné et chargé pour s'adapter parfaitement à la structure du peroxyde d'hydrogène. Cet ajustement précis permet à l'enzyme de se lier au substrat et de catalyser la réaction de dégradation.

* Mécanisme de réaction: La catalase utilise un mécanisme unique impliquant un groupe d'hème contenant du fer pour décomposer le peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène. Ce mécanisme est optimisé pour le peroxyde d'hydrogène et n'accueille pas facilement d'autres molécules.

Tandis que la catalase peut parfois présenter une activité vers d'autres molécules, telles que hydroperoxydes alkyle , il est nettement moins efficace par rapport à son action sur le peroxyde d'hydrogène. Cela signifie:

* La vitesse de réaction est beaucoup plus lente.

* L'affinité de l'enzyme pour ces autres substrats est beaucoup plus faible.

Par conséquent, bien que la catalase puisse interagir avec d'autres molécules, sa fonction principale est de décomposer le peroxyde d'hydrogène. C'est une enzyme vitale dans la protection des cellules des effets dommageables de cette espèce réactive de l'oxygène.