1. Augmentation du mouvement moléculaire: Les températures élevées font vibrer plus les molécules.
2. Affaiblissement des liaisons non covalentes: Cette augmentation du mouvement perturbe le réseau délicat de liaisons hydrogène, les interactions hydrophobes et les forces de van der Waals qui maintiennent ensemble la structure tridimensionnelle de la protéine.
3. Dépliage de la protéine: Alors que ces liaisons non covalentes s'affaiblissent, la protéine commence à se dérouler. Ses hélices alpha et ses feuilles bêta, qui sont responsables de la forme spécifique de l'enzyme, démêle.
4. Perte du site actif: Le site actif, la région spécifique de l'enzyme où le substrat (dans ce cas, le catéchol) se lie, est souvent situé dans une poche ou une rainure spécifique formée par la protéine pliée. La dénaturation perturbe ce site actif, rendant l'enzyme incapable de se lier au substrat.
5. Perte de l'activité catalytique: Étant donné que le site actif n'est plus fonctionnel, l'enzyme ne peut plus catalyser l'oxydation du catéchol.
Conséquences de la dénaturation:
* Perte de la fonction enzymatique: L'enzyme n'est plus en mesure d'obtenir son rôle biologique.
* Aggrégation possible: Les protéines dénaturées peuvent parfois se regrouper, formant des agrégats. Ces agrégats peuvent être nocifs pour les cellules et les tissus.
Réversibilité:
Dans certains cas, si la température est abaissée lentement, la protéine peut revenir à sa structure native et retrouver une certaine activité. Cependant, à des températures plus élevées, la dénaturation est souvent irréversible.
En résumé, les températures supérieures à 75 ° C perturbent la structure complexe de la catéchol oxydase, conduisant à sa dénaturation, à sa perte d'activité et à des dommages potentiellement irréversibles. .
