Voici une ventilation:
* enzymes sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent les réactions chimiques. Ils ont un site actif spécifique où le substrat se lie.
* substrat est la molécule sur laquelle l'enzyme agit.
* inhibiteurs compétitifs sont des molécules qui ressemblent au substrat sous forme et structure. Ils se lient au site actif de l'enzyme mais ne subissent aucune réaction.
comment cela fonctionne:
1. L'inhibiteur concurrentiel se lie au site actif de l'enzyme, bloquant le substrat d'y accéder.
2. Comme l'inhibiteur est lié, l'enzyme ne peut pas catalyser la réaction avec le substrat.
3. Le complexe inhibiteur-enzyme est généralement réversible, ce qui signifie que l'inhibiteur peut se détacher de l'enzyme.
4. L'effet de l'inhibiteur compétitif dépend de la concentration. Une concentration plus élevée d'inhibiteur conduit à davantage de molécules enzymatiques liées, et donc une plus grande inhibition de la réaction.
Conséquences:
* Rate de réaction réduite: La présence d'un inhibiteur concurrentiel ralentit la vitesse de la réaction en empêchant le substrat de se lier à l'enzyme.
* Valeur km accrue: KM est une constante qui reflète l'affinité de l'enzyme pour son substrat. En présence d'un inhibiteur concurrentiel, la valeur apparente KM augmente car elle prend une concentration plus élevée de substrat pour atteindre la vitesse de moitié maximale.
* vmax reste inchangé: Bien que la vitesse de réaction soit réduite, la vitesse maximale (VMAX) de la réaction reste non affectée car, à des concentrations de substrat très élevées, le substrat peut dépasser l'inhibiteur pour se lier au site actif.
Exemples:
* méthotrexate est un inhibiteur compétitif de la dihydrofolate réductase, une enzyme impliquée dans la synthèse de l'ADN. Il inhibe la croissance des cellules divisées rapidement, telles que les cellules cancéreuses.
* statines sont des inhibiteurs compétitifs de la HMG-CoA réductase, une enzyme impliquée dans la biosynthèse du cholestérol. Ils réduisent le taux de cholestérol dans le sang.
En résumé, les inhibiteurs compétitifs ralentissent les réactions chimiques en bloquant physiquement le substrat de la liaison au site actif de l'enzyme. Cela conduit à une vitesse de réaction réduite, une augmentation de la valeur de KM, mais un VMAX inchangé.
