Un acide aminé hydrophobe est un acide aminé qui repousse l'eau . Cela signifie qu'il évite le contact avec les molécules d'eau , préférant s'associer à d'autres molécules hydrophobes ou être enterrés à l'intérieur d'une molécule protéique.

Voici pourquoi c'est important:

* pliage des protéines: Les acides aminés hydrophobes jouent un rôle crucial dans le repliement des protéines. Ils ont tendance à se regrouper à l'intérieur de la protéine, loin de l'environnement aqueux entourant la cellule. Cela crée un noyau stable et hydrophobe qui aide la protéine à maintenir sa forme.

* Fonction des protéines: Les interactions hydrophobes sont également importantes pour les interactions protéine-protéine et la liaison des ligands (molécules qui se lient aux protéines). Par exemple, les acides aminés hydrophobes dans le site actif d'une enzyme peuvent aider à se lier à un substrat hydrophobe.

Exemples d'acides aminés hydrophobes:

* alanine (Ala, a)

* valine (val, v)

* leucine (leu, l)

* isoleucine (ile, i)

* méthionine (Met, M)

* phénylalanine (Phe, f)

* tryptophane (trp, w)

* proline (pro, p)

Qu'est-ce qui rend ces acides aminés hydrophobes?

* chaînes latérales non polaires: Ils ont des chaînes latérales qui sont principalement à base d'hydrocarbures (contenant des atomes de carbone et d'hydrogène). Ces chaînes latérales ne sont pas attirées par les molécules d'eau, qui sont polaires.

* Interactions hydrophobes: Les acides aminés hydrophobes ont tendance à interagir entre eux par des forces faibles et non covalentes appelées interactions hydrophobes. Ces interactions aident à stimuler le pliage et l'assemblage des protéines.

Contrairement aux acides aminés hydrophobes, acides aminés hydrophiles sont attirés par l'eau et se trouvent généralement à la surface des protéines, où ils peuvent interagir avec l'environnement aqueux environnant.