Les enzymes sont essentielles à la vie parce qu'elles catalysent des réactions chimiques qui, autrement, se dérouleraient trop lentement pour soutenir la vie. Fait important, les taux auxquels les enzymes sont capables de catalyser leurs réactions cibles et la capacité des enzymes à maintenir leur structure dépendent fortement de la température. En conséquence, la congélation et l'ébullition peuvent avoir des effets significatifs sur l'activité enzymatique.

TL: DR (trop long, pas lu)

L'ébullition décompose les enzymes pour qu'elles ne fonctionnent plus. En dessous de zéro, la cristallisation empêche le fonctionnement des enzymes.

Le mouvement moléculaire et le rôle de la température

Pour comprendre comment la congélation affecte l'activité enzymatique, il faut d'abord comprendre l'effet de la température sur le les molécules qui sont les substrats de la catalyse enzymatique. À l'intérieur des cellules, les molécules du substrat sont en mouvement aléatoire constant, connu sous le nom de mouvement brownien, à la suite de collisions entre les molécules du substrat et les molécules d'eau individuelles. Lorsque la température augmente, la vitesse de ce mouvement moléculaire aléatoire augmente également puisque les molécules ont plus d'énergie vibratoire à des températures plus élevées. Le mouvement plus rapide augmente la fréquence des collisions aléatoires entre les molécules et les enzymes, ce qui est important pour l'activité enzymatique car les enzymes dépendent de la collision des molécules de substrat avant qu'une réaction puisse avoir lieu.

Effet du gel sur l'activité enzymatique br>

À des températures très froides, l'effet inverse domine - les molécules se déplacent plus lentement, réduisant la fréquence des collisions enzyme-substrat et diminuant ainsi l'activité enzymatique. Au point de congélation, le mouvement moléculaire diminue de façon drastique lorsque la formation de solides se produit et que les molécules sont bloquées dans des formations cristallines rigides. Au sein de ces cristaux solides, les molécules ont beaucoup moins de liberté de mouvement par rapport aux mêmes molécules dans un arrangement liquide. En conséquence, les collisions enzyme-substrat sont extrêmement rares une fois la congélation et l'activité enzymatique est presque nulle en dessous de zéro.

Structure enzymatique

Bien qu'une augmentation de la température entraîne des taux plus élevés d'activité enzymatique une limite de température supérieure à laquelle les enzymes peuvent continuer à fonctionner. Afin de comprendre pourquoi c'est le cas, la structure et la fonction des enzymes doivent être considérées. Les enzymes sont des protéines, constituées d'acides aminés individuels maintenus ensemble dans une structure tridimensionnelle par des liaisons chimiques entre les acides aminés. Cette structure tridimensionnelle est essentielle à l'activité enzymatique, car les enzymes sont structurées pour former un «ajustement» physique autour de leurs substrats.

Ebullition et dénaturation

À des températures proches de l'ébullition, les liaisons chimiques tenir ensemble la structure des enzymes commencent à se décomposer. La perte de structure tridimensionnelle qui en résulte fait que les enzymes ne s'adaptent plus à leurs molécules de substrat cibles, et les enzymes cessent complètement de fonctionner. Cette perte de structure, connue sous le nom de dénaturation, est irréversible - une fois que les enzymes sont tellement chauffées que les liaisons chimiques qui les tiennent ensemble se décomposent, elles ne se formeront pas spontanément si les températures diminuent. Contrairement à la congélation, qui n'affecte pas la structure enzymatique - si les températures augmentent après la congélation, l'activité enzymatique sera restaurée.