Enzymes (par exemple, ceux dérivés de bactéries) peuvent convertir une grande variété de matières premières en une multitude de produits cibles. La biotechnologie dite blanche vise à exploiter cette capacité à produire des produits chimiques de manière écologique. Comme il faut parfois plusieurs catalyseurs et étapes pour produire le produit souhaité, L'équipe de Dirk Tischler a conçu une cascade pour la catalyse en flux, en coopération avec des groupes de l'Université de technologie de Delft, l'Université technique Bergakademie Freiberg et l'Université de technologie de Silésie.

Les matières premières glucose et glucose-1-phosphate (forme activée) et UTP (uridine triphosphate, un vecteur énergétique biochimique) ont ainsi été convertis en tréhalose en deux étapes qui se sont déroulées sur des enzymes immobilisées. La première enzyme a pour tâche d'activer les molécules de glucose, la seconde les relie. "Comme une enzyme nécessite des conditions de travail différentes de l'autre, nous les avons immobilisés dans deux réacteurs séquentiels, " explique Dirk Tischler. Cela permet aux chercheurs, par exemple, d'ajuster la température ou le temps de séjour des substrats dans le réacteur indépendamment les uns des autres. « Il serait également envisageable non seulement de lier les sucres entre eux par cette méthode, mais aussi, par exemple, faire pousser des agents médicinaux sur le sucre, comme les antibiotiques, " il dit, jeter un regard vers l'avenir.

Impression de substrats réutilisables

Dans un projet de suivi, qu'il a financé avec la société Hirsch Engineering Solutions et qui est soutenu par le ministère fédéral de l'Économie et de l'Énergie, il se concentre désormais sur l'optimisation de la cascade. Le but est, d'abord, pour améliorer les matériaux de substrat pour les enzymes. "Les substrats de silicate que nous avons utilisés jusqu'à présent ne sont pas aussi bien tolérés par toutes les enzymes, " dit Tischler. De plus, ils ne sont souvent pas réutilisables. Plastiques, y compris ceux d'origine biologique, pourrait être plus adapté et peut être moulé par impression 3D. « Ils ont déjà prouvé leur biocompatibilité dans diverses applications médicales, ", précise le scientifique.

Deuxièmement, les partenaires du projet souhaitent également rendre la cascade enzymatique plus rentable en ajoutant une kinase qui recycle l'UDP séparé en UTP à la fin de la réaction à l'aide de polyphosphate. Par conséquent, la cascade peut recommencer. "Jusqu'à maintenant, nous avons toujours dû ajouter de nouveaux UTP pour démarrer la cascade, ce qui est assez cher, " explique Dirk Tischler. " Si nous pouvions le recycler au moyen de polyphosphate, les coûts seraient considérablement réduits.