Pour la première fois aux Emirats Arabes Unis, des chercheurs de NYU Abu Dhabi ont utilisé des techniques de résonance magnétique nucléaire pour déterminer la structure d'un nanocorps spécifique, Nb23, potentiellement conduire à une meilleure compréhension de la façon dont cette petite protéine est dérivée d'un type d'anticorps, trouvé uniquement chez les camélidés (c.-à-d. chameaux, lamas, et alpagas) et les requins, peut combattre des maladies allant de la polyarthrite rhumatoïde, le lupus et le psoriasis au lymphome et au cancer du sein.
Dans une nouvelle étude, publié dans la revue Molécules , Professeur invité de chimie Gennaro Esposito, et ses collaborateurs, Mathias Percipalle et Yamanappa Hunashal, au laboratoire de résonance magnétique nucléaire (RMN) de la NYUAD détaille comment ils ont utilisé la spectroscopie RMN pour déterminer la structure du nanocorps Nb23 dans l'eau.
Ceci est unique car les scientifiques déterminent généralement la structure des protéines à partir d'échantillons solides, à savoir à partir de cristaux utilisant les rayons X ou de solutions congelées utilisant la microscopie électronique. Cependant, les cristaux sont parfois difficiles à obtenir, et, le plus significatif, les protéines fonctionnent à l'état liquide où leur mobilité et parfois leur forme diffèrent de l'état solide, surtout pour les petites espèces.
En utilisant la spectroscopie RMN, les chercheurs peuvent cartographier les facteurs pertinents pour la fonction des nanocorps, reconnaître les changements qui se produisent lorsque le nanocorps se lie à sa protéine cible, et empêche, comme dans le cas de Nb23, la formation d'agrégation protéique anormale (amyloïde) qui conduit à des maladies dégénératives ou fonctionnelles.
Les chercheurs sont impatients d'explorer le potentiel des nanocorps par rapport aux anticorps monoclonaux qui combattent la maladie, les protéines fabriquées en laboratoire qui imitent la capacité du système immunitaire à combattre les antigènes nocifs tels que les virus, mais sont difficiles à manipuler et à conserver et pénètrent souvent à peine dans les tissus solides en raison de leur taille. Nanocorps, au lieu, sont dix fois plus petits que les anticorps, offrir plus de stabilité, forte affinité de liaison, bonne solubilité et biocompatibilité du fait de leur origine naturelle, représente une alternative prometteuse à usage thérapeutique.
"Notre équipe étudie plusieurs nanocorps, dont deux en particulier, Nb23 et Nb24, qui se lient à une protéine clé du système immunitaire appelée bêta2-microglobuline et empêchent sa transformation pathologique en dépôts fibrillaires tels que ceux impliqués dans les maladies dégénératives ou fonctionnelles, dont la maladie d'Alzheimer, Parkinson et diabète de type 2, " a déclaré Esposito. " Élucider la structure de Nb23 et d'autres nanocorps importants est une étape critique pour améliorer notre compréhension de la façon dont ils peuvent se lier aux protéines cibles et aider à prévenir l'apparition de ces maladies. "