Un monocristal de glace a été visualisé simultanément par microscopie à fond clair (à gauche) et par interférométrie de Mach-Zehnder (à droite) pour observer respectivement sa morphologie et ses taux de croissance. Crédit :Bayer-Giraldi M. et al., Actes de l'Académie nationale des sciences , 2 juillet 2018
Les scientifiques ont découvert qu'une protéine de liaison à la glace (fcIBP) issue d'une microalgue de glace de mer ne rentre pas dans la classification conventionnelle des protéines de liaison à la glace, suggérant des mécanismes inconnus derrière sa propriété antigel. Cette découverte pourrait conduire à une application plus large de la protéine antigel dans les industries alimentaires et médicales.
Les organismes vivant dans les zones froides produisent des protéines liant la glace (antigel) pour s'empêcher de mourir de froid. De telles protéines ont été classées en deux groupes; le type hyperactif s'attache aux faces basales hexagonales des cristaux de glace pour inhiber la croissance des cristaux de glace et abaisse la température de congélation jusqu'à six degrés C tandis que le type modéré ne se fixe pas aux faces basales et abaisse la température de congélation d'au plus 1 degré C.
"De nombreuses études sur les protéines liant la glace se sont concentrées sur des perspectives biochimiques, mais ces protéines n'ont été étudiées que récemment du point de vue de la physique de la croissance cristalline, " déclare le professeur Gen Sazaki de l'équipe de recherche de l'Université d'Hokkaido.
Les chercheurs ont utilisé leur chambre d'origine, développé à l'Institut des sciences des basses températures de l'Université d'Hokkaido, qui leur a permis d'observer en détail la croissance des cristaux de glace dans l'eau. La morphologie des cristaux de glace auxquels fclBP s'était attaché a été observée au microscope et leurs taux de croissance ont été mesurés avec précision.
Monocristaux de glace à différentes températures de super refroidissement observés au microscope. Crédit :Bayer-Giraldi M. et al., Actes de l'Académie nationale des sciences , 2 juillet 2018
"À notre surprise, nous avons constaté que fclBP, qui est connu pour être efficace pour abaisser le point de congélation de moins de 1 degré C, se fixe à la fois sur les faces basales et prismatiques, affectant ainsi la croissance des cristaux de glace, " dit le Dr Maddalena Bayer-Giraldi, premier auteur de l'Institut Alfred-Wegener, Centre Helmholtz pour la recherche polaire et marine (AWI). Lorsque la température de l'eau n'était pas très basse, la croissance cristalline a été inhibée et les cristaux de glace sont devenus facettés, apparaissant sous forme de plaques hexagonales, un phénomène jamais vu dans les cristaux de glace dans l'eau pure. Lorsque la température de l'eau était suffisamment basse, les cristaux de glace ont pris une forme de dendrite normale. Mais parce que fclBP a supprimé la croissance des cristaux de glace sur les faces du prisme, les branches dendritiques sont devenues plus étroites, permettant le dégagement plus facile de la chaleur et donc la croissance plus rapide des pointes des branches cristallines.
L'étude a montré que le fclBP se fixe à la fois sur les faces basales et prismatiques des cristaux de glace, bien qu'il soit capable d'abaisser le point de congélation de moins de 1 degré C environ, défiant la classification conventionnelle des protéines liant la glace. « Les fonctions des protéines de liaison à la glace ne peuvent pas être évaluées uniquement par la fixation des protéines aux faces basales ou par l'inhibition de la croissance des cristaux de glace. Nous devons comprendre les mécanismes moléculaires derrière leurs propriétés antigel. Une meilleure compréhension des protéines de la glace pourrait conduire à leur application dans la conservation des aliments et des organes vivants ainsi qu'en cryochirurgie, ", explique le Dr Maddalena Bayer-Giraldi.
