Grâce à la fixation biologique de l'élément azote par l'enzyme nitrogénase, les organismes ont accès à l'azote moléculaire (N 2 ) dans l'atmosphère terrestre, ce qui est essentiel pour la construction de structures cellulaires. En outre, une variante vanadium-dépendante de la nitrogénase peut réduire le monoxyde de carbone (CO) gazeux toxique en hydrocarbures. Ces réductions de N 2 et le CO sont parmi les procédés les plus importants de la chimie industrielle, car ils sont utilisés pour produire à la fois des engrais et des carburants synthétiques. Cependant, les chercheurs n'ont pas encore pu déchiffrer les différentes voies des deux réactions.

Dr. Michael Rohde de l'équipe du Prof. Dr. Oliver Einsle à l'Institut de Biochimie de l'Université de Fribourg, en collaboration avec deux groupes de recherche de la Freie Universität Berlin, a maintenant pu montrer comment le site actif de la nitrogénase vanadium-dépendante est capable de lier simultanément deux molécules de CO, créant ainsi la base pour combiner les atomes de carbone spatialement adjacents des deux molécules dans un processus réducteur. Les chercheurs ont récemment présenté leurs résultats dans la revue Avancées scientifiques .

Les réductions industrielles de N 2 et CO—connus sous le nom de procédés Haber-Bosch et Fischer-Tropsch, respectivement - nécessitent des températures et une pression élevées. Tandis que N 2 réduction conduit au produit biodisponible ammonium (NH 4 ⁺ ), au moins deux atomes de carbone se combinent lors de la conversion du CO. Le produit de réaction prédominant est l'éthylène (éthène, C 2 H 4 ), un gaz incolore qui joue un rôle important non seulement dans les carburants mais aussi dans la production de plastiques. Bien que le clivage d'une liaison N-N dans la fixation de l'azote soit chimiquement assez fondamentalement différent de la formation d'une liaison C-C dans la réduction du CO, les scientifiques soupçonnaient auparavant que la nitrogénase utilise les mêmes principes mécaniques de base pour les deux réactions.

Dans un travail précédent, l'équipe dirigée par Rohde et Einsle a utilisé la nitrogénase pour réagir avec le gaz CO, entraînant la liaison spécifique d'une seule molécule. Dans leur étude actuelle, qui s'appuie sur ce travail, les chercheurs montrent qu'ils ont gazé des cristaux de ce premier état avec du CO sous pression puis les ont soumis à une analyse cristallographique aux rayons X. Cela leur a permis d'observer directement comment une deuxième molécule de CO se lie. « La forme de nitrogénase ainsi obtenue, avec deux molécules de CO au site actif, représente probablement un état bloqué, " explique Rohde, "mais il fournit des indices directs sur le mécanisme de l'enzyme." Par conséquent, L'équipe d'Einsle peut maintenant décrire un mécanisme détaillé de réduction du CO par la nitrogénase.