Quelques modifications des acides aminés d'une enzyme peuvent suffire à changer radicalement sa fonction, permettant aux microbes d'habiter des environnements très différents.

Microbiologiste de l'Université du Queensland, professeure agrégée Ulrike Kappler, dirigé par une équipe internationale de chercheurs, a fait cette découverte en étudiant comment les bactéries Haemophilus influenzae colonisent le système respiratoire humain.

"Cette bactérie pathogène est parfaitement adaptée à la vie chez l'homme, à tel point qu'ils ne peuvent survivre nulle part ailleurs, " a déclaré le Dr Kappler.

"Il s'avère qu'une enzyme, MtsZ, est l'acteur clé de cette adaptation.

"Mais, étonnamment, proches parents de cette protéine, qui favorise la survie d'Haemophilus exclusivement à l'intérieur de l'homme, aider d'autres espèces de bactéries à survivre exclusivement dans les lacs.

« Comment des enzymes étroitement apparentées pourraient-elles aider une espèce bactérienne à vivre exclusivement chez l'homme et une autre à vivre uniquement dans les lacs ?

"La réponse est une question de changements d'acides aminés infimes."

La recherche montre qu'une différence de séquence de seulement trois acides aminés, une différence de moins de 0,25 pour cent de la séquence enzymatique MtsZ, modifie la fonctionnalité de l'enzyme entre les bactéries vivant dans les lacs par rapport à celles vivant chez les humains.

"C'est le monde naturel, de minuscules différences peuvent entraîner d'énormes changements fonctionnels, par exemple, les humains et les chimpanzés ne sont pas exactement les mêmes bien qu'ils soient génétiquement similaires à 99%, " a déclaré le Dr Kappler.

« Nous venons tout juste de réaliser que cela peut également être le cas pour les enzymes.

« Les légères modifications de cette enzyme permettent aux bactéries des lacs de vivre d'algues en décomposition et de générer de l'énergie.

" Comparez cela avec Haemophilus, qui utilise MtsZ pour éliminer les acides aminés du corps humain et les utiliser pour la croissance et la réplication bactériennes.

"Maintenant que nous comprenons la structure unique de cette enzyme chez Haemophilus, nous espérons développer des moyens d'inhiber sa fonction spécifique et de remédier aux affections respiratoires chroniques associées à cette bactérie."

L'article est publié en Journal de chimie biologique .