Il y a environ 15 ans, Simone Raugei a commencé à simuler des expériences de chimie au niveau moléculaire.

Aujourd'hui, dans le cadre d'une équipe de recherche de premier plan aidée par l'informatique de pointe, Raugei et ses collègues sont prêts à déchiffrer un important code caché :la méthode complexe de la nature pour libérer de l'énergie à la demande.

"Nous voulons savoir comment canaliser l'énergie précisément au bon moment, au bon endroit, pour effectuer la réaction chimique que nous voulons, tout comme les enzymes le font dans la nature, " dit Raugei, un informaticien qui dirige la recherche en biosciences physiques au Pacific Northwest National Laboratory (PNNL). "Les progrès de l'informatique nous ont aidés à faire d'énormes progrès au cours des cinq ou six dernières années. Nous avons maintenant une masse critique de capacités et de connaissances."

La recherche fait partie de l'objectif du PNNL de réinventer les conversions chimiques, qui soutient les objectifs de l'Office of Science du Département de l'énergie des États-Unis, Programme des sciences de l'énergie de base (BES). L'un des nombreux objectifs des programmes est de comprendre, au niveau atomique, comment les catalyseurs naturels produisent des réactions spécifiques, encore et encore, en un clin d'œil.

La capacité d'imiter ces réactions naturelles pourrait profondément améliorer la conception de nouveaux catalyseurs synthétiques pour produire une énergie plus propre et plus efficace, processus industriels, et matériaux.

Raugei a décrit le programme BES Physical Biosciences comme l'effort visionnaire qui a réuni des groupes de recherche individuels et des expérimentateurs pour collaborer sur les « grandes questions en biocatalyse » - en particulier, comment contrôler la matière et l'énergie.

Les questions ne deviennent pas beaucoup plus grandes que cela.

Enzymes :les catalyseurs de la nature

Au PNNL, Raugei travaille en étroite collaboration avec ses collègues informaticiens Bojana Ginovska et Marcel Baer pour examiner le fonctionnement interne des enzymes. Présent dans chaque cellule vivante, ces minuscules multitâches dirigent toutes sortes de réactions pour différentes fonctions.

Grâce aux boucles de rétroaction entre la théorie, simulation informatique, et l'expérimentation entre le PNNL et les collaborateurs universitaires, les scientifiques ont fait des progrès constants dans la découverte des machinations moléculaires de plusieurs types d'enzymes. Ils s'intéressent particulièrement à la nitrogénase, une enzyme présente dans les micro-organismes du sol, qui a une capacité unique à briser la triple liaison de l'azote, l'une des liaisons les plus fortes de la nature. Cette fracture moléculaire, qui se produit dans le noyau actif enterré de la nitrogénase, produit de l'ammoniac.

Dans le monde de la chimie commerciale, l'ammoniac est utilisé pour fabriquer de nombreux produits de valeur, comme les engrais. Mais produire de l'ammoniac à l'échelle industrielle demande beaucoup d'énergie. Une grande partie de cette énergie est dépensée à essayer de briser les solides triples liaisons de l'azote. Comprendre comment la nature le fait si efficacement est essentiel pour concevoir de nouveaux catalyseurs synthétiques qui améliorent le processus de production d'ammoniac et d'autres produits commerciaux.

Nitrogénase :déchiffrer le code

Il y a environ deux ans, l'équipe du PNNL et des scientifiques universitaires ont isolé la structure moléculaire insaisissable à l'intérieur de la nitrogénase – appelée intermédiaire de Janus – qui représente le « point de non-retour » dans la production d'ammoniac. Les chercheurs ont découvert que deux hydrogènes chargés négativement, appelés hydrures, former des ponts avec deux ions fer. Ces ponts permettent à quatre électrons supplémentaires de se garer à l'intérieur du noyau d'atomes.

Les dernières recherches de l'équipe ont confirmé le brassage des électrons dans l'environnement protéique, emballant suffisamment d'énergie pour briser les liaisons azote et former de l'ammoniac. De puissantes techniques de spectroscopie ont été utilisées pour sonder les interactions magnétiques entre les électrons dans le noyau métallique de l'enzyme. Ces interactions ont ensuite été corrélées avec des simulations quantiques de la transformation de l'enzyme pour donner la structure moléculaire de l'intermédiaire Janus.

"L'énergétique de la livraison des électrons est incroyable, " dit Raugei. " Quand vous pensez à ajouter des électrons dans un petit amas d'atomes, un électron est difficile, deux c'est plus dur, trois c'est vraiment dur, et ajouter le quatrième est généralement considéré comme impossible. Mais nous avons découvert que c'est comme ça que ça se passe."

Lance Seefeldt, professeur à l'Utah State University, titulaire d'un poste conjoint au PNNL, dirige les travaux expérimentaux pour la recherche sur la nitrogénase de l'équipe. Un autre collaborateur clé, et le « cerveau derrière les mesures de spectroscopie » selon Raugei, est Brian Hoffman de l'Université Northwestern. Les découvertes les plus récentes de l'équipe sur la nitrogénase ont été publiées dans le Journal de l'American Chemical Society en décembre 2020.

Collaborations en chimie quantique

Ginovska aide à diriger les activités quotidiennes des chercheurs postdoctoraux du groupe travaillant sur le projet. Elle attribue à Raugei l'établissement et le maintien de liens au sein de la communauté scientifique pour stimuler les progrès de la recherche sur les enzymes.

"En tant que pôle théorique, nous collaborons avec des universités et d'autres laboratoires nationaux pour les aspects expérimentaux de la recherche, " a déclaré Ginovska. "Nous avons commencé avec la nitrogénase et elle a grandi à partir de là. Nous travaillons actuellement sur plusieurs systèmes enzymatiques. Tout ce travail alimente la même base de connaissances. »

Karl Mueller, directeur scientifique et technologique de la Direction des Sciences Physiques et Informatiques du PNNL, ladite nitrogénase est un excellent exemple des problèmes difficiles qui peuvent être résolus dans un laboratoire national grâce à la collaboration entre scientifiques expérimentaux et informaticiens, y compris les chercheurs universitaires. Alors que les scientifiques se préparent à emménager dans le nouveau Centre des sciences de l'énergie du PNNL à l'automne 2021, Raugei est convaincu que les capacités améliorées et l'environnement collaboratif aideront bientôt l'équipe à déchiffrer le code restant sur la façon dont la nitrogénase forme l'ammoniac.

"Nous savons qu'il s'agit d'ajouter des atomes d'hydrogène, mais comment? Il y a une multitude de voies possibles et c'est ce que nous étudions maintenant, " a déclaré Raugei. " Il s'agit certainement d'une application où les percées dans l'informatique quantique accéléreront nos recherches et amélioreront notre compréhension des systèmes complexes. "

Alors que le rythme des progrès scientifiques s'accélère, la nitrogénase n'est qu'un exemple de la façon dont la promesse de la chimie quantique, l'informatique quantique, et le Centre des sciences de l'énergie du PNNL pourraient aider à répondre à la prochaine grande question de la catalyse.