Les protéines sont les nano-machines que la nature utilise pour effectuer la plupart des processus critiques pour le métabolisme des cellules. L'un des principaux objectifs des sciences de la vie et des sciences physiques consiste à comprendre les propriétés structurelles et dynamiques de l'indigène, transition, intermédiaire, et les états dénaturés des protéines. La transition de dénaturation - définie comme la transition des protéines de leur état fonctionnel natif spécifique à l'état inopérant déplié - est d'un intérêt particulier, car il définit les limites de stabilité et de fonctionnalité du diagramme de phase des protéines.

Les mouvements internes à l'échelle inférieure à la nanoseconde sont également essentiels pour le repliement des protéines - sans ces protéines, elles ne pourraient même pas se replier dans leur structure native. Par ailleurs, ils sont extrêmement sensibles à la quantité et à la nature du solvant entourant la surface de la protéine, c'est-à-dire que l'amplitude et la vitesse de ces dynamiques peuvent être considérablement réduites lorsque les protéines sont incorporées dans des matrices sucre-verre.

Bien que la science sache que ces fluctuations rapides guident les changements de conformation des protéines, leur rôle dans la stabilité et le déploiement des protéines reste encore insaisissable.

Les résultats d'une étude inédite menée à l'Institut Laue-Langevin (ILL), grâce à une collaboration entre le Laboratoire de Biochimie Théorique du CNRS (France), les Universités de Pérouse, Pise et Vérone (Italie) et le CNR (Italie), a donné une image renouvelée du critère de Lindemann. Lors de la réalisation d'expériences de diffusion élastique des neutrons, les chercheurs ont trouvé une mise à l'échelle commune vers une valeur constante pour les fluctuations locales d'une protéine modèle dans différents environnements, à l'approche de la température de dépliage.

Grâce aux instruments de pointe de l'ILL, à savoir le spectromètre de rétrodiffusion à large plage Q IN13, les chercheurs ont mené des expériences de diffusion élastique incohérente des neutrons sur la protéine lysozyme, lysozyme de blanc d'œuf de poule (CEWL) en présence de différentes matrices perdeurées (D20, glycérol, et glucose). Cela leur a permis d'étudier la dynamique de l'échelle de temps inférieure à la nanoseconde de la protéine modèle en correspondance avec la transition de déploiement.

Cette technique expérimentale est très sensible aux mouvements des atomes d'hydrogène, et adapté à l'exploration des mouvements des protéines sur une échelle de temps pico à nano. Il fournit des mesures quantitatives précises de l'amplitude des mouvements internes des protéines en termes de déplacements quadratiques moyens (MSD) de l'hydrogène.

En combinant la diffusion élastique incohérente des neutrons et des simulations avancées de dynamique moléculaire, ils ont montré que, bien que différents solvants modifient la température de fusion des protéines, un régime dynamique unique est atteint lorsqu'il est proche du dépliement thermique dans tous les solvants testés.

Cela rappelle le fameux critère de Lindemann introduit en 1910, où F.A. Lindemann a développé un critère pratique pour prédire la température de fusion des cristaux. Par ailleurs, l'analogie entre la fusion de cristaux inorganiques et de biomolécules natives suggère que ces systèmes apparemment très différents peuvent partager un comportement dans les transitions de phase correspondantes.

La mise à l'échelle commune de la protéine MSD au point de fusion éclaire non seulement la relation entre la flexibilité et la stabilité des protéines, mais ouvre également la possibilité de prédire le dépliement des protéines dans des environnements spéciaux (par exemple l'intérieur de la cellule) en suivant thermique, fluctuations locales.

Le critère qu'ils proposent peut également être appliqué pour étudier la plage de températures dans laquelle les micro-organismes se développent, par ex. dans des conditions extrêmes de température et de pression en haute mer ou même dans l'espace.

Cette recherche jette potentiellement les bases d'une compréhension plus approfondie du repliement et du déploiement des protéines, qui sont des processus cruciaux dans le métabolisme des cellules, régulation de l'activité biologique et ciblage des protéines vers différents emplacements cellulaires.

En outre, comprendre les fonctions de la dynamique des protéines est essentiel pour les industries biotechnologiques et pharmaceutiques, où les principes thérapeutiques basés sur les protéines valent environ 30 milliards de dollars rien que sur le marché américain.