La capacité de certaines molécules, telles que les molécules grasses ou huileuses, repousser l'eau est connu sous le nom d'hydrophobie. L'opposé, attirer l'eau, est l'hydrophilie. La force hydrophobe qui maintient les molécules d'eau à distance est l'une des interactions chimiques les plus fondamentales, mais il ne s'agit pas seulement de savoir pourquoi l'huile et l'eau ne se mélangent pas, il est au cœur de la façon dont les protéines, la machinerie moléculaire de nos cellules se replie dans leur forme active et en effet comment elles fonctionnent pour nous maintenir en vie, ainsi que tous les autres êtres vivants.

Recherche publiée dans le Journal international de biologie computationnelle et de conception de médicaments , a étudié les propriétés de deux types de groupes hydrophobes dans six types spécifiques de protéines, les catalyseurs biologiques appelés enzymes. Anindita Roy Chowdhury (Chakravarty) de l'Université GD Goenka, à Haryana et ses collègues H.G. Nagendra du Sir M Visvesvaraya Institute of Technology, à Bangalore, et Sceau Alpana de l'Université de Kalyani, au Bengale occidental, Inde, expliquer comment les propriétés hydrophobes des groupes aliphatiques et aromatiques sur les acides aminés qui forment une chaîne protéique permettent ensuite à la chaîne de se tordre et de se replier sur elle-même pour former sa structure active. Groupes aliphatiques, ou des résidus, sont essentiellement des chaînes d'atomes de carbone et d'hydrogène, tandis que les groupes aromatiques sont généralement des anneaux d'atomes de carbone et d'hydrogène liés à la structure des acides aminés.

Les chercheurs avaient précédemment identifié les résidus aromatiques et aliphatiques qui contribuent le plus et le moins au caractère hydrophobe dans six classes d'enzymes. Dans les travaux en cours, ils ont examiné les contributions relatives à l'hydrophobie des différents acides aminés hydrophobes dans les catégories aromatiques et aliphatiques.

Ils ont découvert qu'il existe une relation inverse entre les résidus de force hydrophobe similaire à la fois dans les catégories aromatiques et aliphatiques. Donc, par exemple, la présence d'un acide aminé tel que le tryptophane qui contient un groupe aromatique a l'effet inverse de celui comme la phénylalanine. Une relation similaire est trouvée dans les paires d'acides aminés avec des chaînes latérales aliphatiques, comme l'isoleucine et la leucine. Leucine, isoleucine, et la phénylalanine sont essentiels pour créer un hydrophobe, non polaire, environnement au cœur d'une enzyme qui doit se lier à des molécules non polaires.

"Cette analyse est susceptible de fournir des informations pour une analyse plus fine de la molécule d'enzyme, " écrit l'équipe.