Des chercheurs de Leyde ont découvert des mouvements infimes dans l'enzyme laccase. Cette découverte pourrait conduire au développement de biopiles beaucoup plus efficaces. Parution dans Journal biophysique .

L'enzyme protéine laccase est un catalyseur très efficace, ce qui le rend intéressant pour une utilisation dans les biopiles. L'enzyme laccase est capable de créer efficacement de l'eau à partir d'oxygène sans créer de peroxyde d'hydrogène, un composé instable qui endommagerait les biopiles. Parce que les protéines ont tendance à être instables, les scientifiques ont essayé de recréer les propriétés de la laccase dans des composés inorganiques plus durables.

Bien que ces nouveaux composés inorganiques soient plus robustes que les protéines d'origine, ils ne sont pas aussi efficaces. Une nouvelle découverte des chimistes de Leyde ouvre de nouvelles possibilités pour améliorer les répliques inorganiques.

Jusqu'à maintenant, les scientifiques considéraient les laccases comme plutôt rigides et ont fait des répliques inorganiques pour être tout aussi fermes. Le chimiste Rubin Dasgupta et d'autres de l'Institut de chimie de Leiden (LIC) ont découvert des mouvements infimes à l'intérieur de la protéine qui pourraient contribuer à l'efficacité de la laccase.

Microsecondes

Ces minuscules mouvements se produisent au niveau du site dit actif de l'enzyme, le point exact de la protéine où se déroulent les réactions chimiques. Rubin Dasgupta explique comment il a découvert les minuscules mouvements :« Nous avons utilisé la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire pour examiner le site actif de la protéine laccase. Nous avons découvert que la laccase se déplace très légèrement. Ces mouvements ne prennent que quelques millisecondes, ce qui suggère qu'ils pourraient être impliqués dans le réaction."

Selon Dasgupta, ces dynamiques pourraient être responsables du guidage des protons et des électrons au bon endroit au cours d'une réaction chimique. Parce que les répliques inorganiques sont conçues pour être rigides, ils n'ont pas la possibilité de guider les particules de la même manière. Cela peut expliquer en partie leur efficacité moindre par rapport à la laccase naturelle.

Protéine bactérienne

Les laccases ont été découvertes pour la première fois au XIXe siècle, mais les études spécifiques sur la protéine Dasgupta ont été découvertes en 2004. Alors que la plupart des laccases étudiées proviennent de champignons, cette enzyme particulière provenait de la bactérie Streptomyces coelicolor.

Dasgupta :« Nous avons choisi cette protéine particulière parce qu'elle présente quelques avantages par rapport aux laccases fongiques. Les laccases normales deviennent inactives en présence de sel ou d'une alcalinité élevée. Cette protéine de Streptomyces reste active dans des conditions salines ou alcalines. Si nous sommes capables de créer une réplique qui imite à la fois les petits mouvements et résiste aux pH élevés, il sera possible de concevoir une toute nouvelle gamme de biopiles efficaces."