Des chercheurs d'une collaboration internationale ont réussi à créer une "cage à protéines", une structure à l'échelle nanométrique qui pourrait être utilisée pour administrer des médicaments à des endroits spécifiques du corps, et qui peut être facilement monté et démonté, mais résiste également à l'ébullition et à d'autres conditions extrêmes. Ils l'ont fait en explorant des géométries que l'on ne trouve pas dans la nature et qui rappellent les « géométries paradoxales » que l'on trouve dans l'art islamique.

Les joueurs de jeux de rôle – du moins ceux qui ont joué avant l'ère numérique – sont conscients qu'il existe des restrictions régissant la forme des dés; essayez de faire un dé à six faces en remplaçant les faces carrées par des triangles, et vous vous retrouverez avec quelque chose d'horriblement déformé et certainement pas juste. En effet, des règles géométriques strictes régissent l'assemblage de ces isoèdres. Dans la nature, les structures isoédriques se trouvent au niveau nano. Généralement constitué de nombreuses sous-unités protéiques et ayant un intérieur creux, ces cages à protéines effectuent de nombreuses tâches importantes. Les exemples les plus connus sont les virus qui utilisent des cages protéiques comme vecteur de matériel génétique viral dans les cellules hôtes.

Biologistes synthétiques, pour leur part, sont intéressés par la fabrication de cages protéinées artificielles dans l'espoir de leur conférer des propriétés utiles et nouvelles. Il y a deux défis à relever pour atteindre cet objectif. Le premier est le problème de géométrie - certaines protéines candidates peuvent avoir une grande utilité potentielle, mais sont automatiquement exclus car ils ont la mauvaise forme pour s'assembler en cages. Le deuxième problème est la complexité :la plupart des interactions protéine-protéine sont médiées par des réseaux complexes de liaisons chimiques faibles qui sont très difficiles à concevoir à partir de zéro.

La nouvelle recherche a commencé à l'unité de recherche de l'Initiative Heddle à RIKEN au Japon et s'est déplacée au Centre de biotechnologie de Malopolska, Université Jagellonne de Pologne. Les chercheurs ont trouvé un moyen de résoudre les deux problèmes. « Nous avons pu remplacer les interactions complexes entre les protéines par de simples « agrafes » basées sur la coordination d'atomes d'or uniques, " explique le professeur Jonathan Heddle, l'auteur principal de la recherche. "Cela simplifie le problème de conception et nous permet d'imprégner les cages de nouvelles propriétés telles que l'assemblage et le démontage à la demande."

Les chercheurs ont également trouvé un moyen de contourner le problème géométrique :« Les éléments constitutifs de notre cage protéique sont des anneaux à 11 chaînons. » dit Ali Malay, le premier auteur de l'article, qui est actuellement au RIKEN Center for Sustainable Resource Science. « Mathématiquement parlant, de telles formes devraient être interdites de former des polyèdres symétriques." Cependant, les chercheurs ont découvert qu'en raison de la flexibilité inhérente, les complexes protéiques peuvent réaliser des constructions sans précédent basées sur des coïncidences géométriques presque parfaites. "Précédemment, les protéines qui ont été ignorées parce qu'elles avaient la "mauvaise" forme peuvent maintenant être considérées, " dit Malais.

Les implications du travail sont de grande envergure. "Ce que nous, avec nos collaborateurs, avoir trouvé, est simplement la première étape, " dit Heddle, qui espère que le travail pourra être étendu davantage pour produire des cages avec de nouvelles structures et de nouvelles capacités et également étudié pour des applications potentielles, en particulier dans l'administration de médicaments.

L'étude est publiée dans La nature .