Dans les cellules de chaque organisme vivant, les humains, des oiseaux, les abeilles, des roses et même des bactéries :les protéines vibrent avec des mouvements microscopiques qui les aident à effectuer des tâches vitales allant de la réparation cellulaire à la photosynthèse.

Ces tremblements vivifiants font l'objet d'une étude publiée le 4 mars dans Communication Nature .

Une équipe dirigée par le physicien Andrea Markelz de l'Université de Buffalo rapporte qu'elle a développé une méthode pour mesurer rapidement les vibrations uniques des protéines.

L'avancée pourrait ouvrir de nouvelles possibilités dans la recherche biologique, comme étudier plus efficacement les mouvements microscopiques des protéines, ou tirer parti des modèles vibratoires comme « empreintes digitales » pour déterminer rapidement si des protéines spécifiques sont présentes dans un échantillon de laboratoire.

Les scientifiques pourraient également utiliser la nouvelle technique pour évaluer rapidement si les produits pharmaceutiques conçus pour inhiber les vibrations d'une protéine fonctionnent. Cela nécessiterait de comparer les signatures vibrationnelles des protéines avant et après l'application d'inhibiteurs.

« Les protéines sont des nanomachines élégantes et robustes que la nature a développées, " dit Markelz, Doctorat., professeur de physique à l'UB College of Arts and Sciences. "Nous savons que la nature utilise des mouvements moléculaires pour optimiser ces machines. En apprenant les principes sous-jacents de cette optimisation, nous pouvons développer de nouvelles biotechnologies pour la médecine, la récupération d'énergie et même l'électronique."

Katherine A. Niessen, Doctorat., un chercheur de l'UB qui est maintenant un scientifique du développement à Corning, est le premier auteur de l'article, qui comprend des contributions de scientifiques du département de physique de l'UB, le département de biologie structurale de l'UB de la Jacobs School of Medicine and Biomedical Sciences de l'UB, l'Institut de recherche médicale Hauptman-Woodward, le Cœur National, Poumon, et Blood Institute et l'Université du Wisconsin-Milwaukee. Le travail a été financé par la National Science Foundation et le département américain de l'Énergie.

Mesurer plus rapidement les vibrations des protéines

Markelz est un expert de premier plan dans l'étude des vibrations des protéines. Ces mouvements permettent aux protéines de changer de forme rapidement afin qu'elles puissent facilement se lier à d'autres protéines, un processus essentiel au fonctionnement biologique normal.

Il y a plusieurs années, Le laboratoire de Markelz a développé une technique appelée microscopie térahertz anisotrope (ATM) pour observer en détail les vibrations des protéines, y compris l'énergie et la direction des mouvements.

Au guichet automatique, des chercheurs projettent une lumière térahertz sur une molécule. Puis, ils mesurent les fréquences de la lumière absorbée par la molécule. Cela donne un aperçu du mouvement des molécules car les molécules vibrent à la même fréquence que la lumière qu'elles absorbent.

La nouvelle étude en Communication Nature rapporte que l'équipe de Markelz a amélioré l'ATM en surmontant l'une des limites de la méthode :la nécessité de faire pivoter et de recentrer minutieusement les échantillons de protéines plusieurs fois dans un microscope pour recueillir suffisamment de données utiles.

Maintenant, "au lieu de faire tourner l'échantillon de protéine, nous faisons tourner la polarisation de la lumière que nous éclairons sur l'échantillon, " dit Markelz. Avec cet ajustement, il ne faut que 4 heures pour effectuer des mesures utiles, six fois plus rapidement qu'auparavant. La nouvelle technique génère également des données plus détaillées.

Une technique sensible de « empreintes digitales »

En utilisant la nouvelle approche, Markelz et ses collègues ont mesuré les vibrations de quatre protéines différentes, générer une "empreinte digitale" vibrationnelle reconnaissable pour chacun qui consistait en un modèle d'absorption de lumière unique de la molécule.

Les protéines étudiées étaient le lysozyme de blanc d'œuf de poule (une protéine bien étudiée dans le domaine), des protéines jaunes photoactives (pensées pour aider à protéger certaines bactéries photosynthétiques de la lumière ultraviolette), la dihydrofolate réductase (une cible médicamenteuse pour les antibiotiques et le cancer), et les ARN G-quadruplexes (pensés pour être impliqués dans des fonctions cellulaires vitales telles que l'expression des gènes).

La nouvelle méthode a produit des spectres d'absorption de lumière distincts pour les lysozymes de blanc d'œuf de poule qui se déplaçaient librement par rapport aux lysozymes de blanc d'œuf de poule qui étaient liés par un composé qui inhibe la fonction des lysozymes et modifie leurs vibrations. Cela démontre l'utilité de la technique pour identifier rapidement la présence d'un inhibiteur fonctionnel.