L'héveine est une petite protéine (4,7 kDa) constituée de quarante-trois résidus d'acides aminés. C'est le composant principal de la fraction inférieure de l'hévéa ( Hevea brasiliensis ) latex qui a une activité antimicrobienne prononcée, attirant ainsi l'attention des chercheurs.

Les peptides antimicrobiens ont un large spectre d'action :ils sont capables de tuer rapidement les cellules cibles. De plus, il n'y a pas de résistance à ce groupe de substances :contrairement aux antibiotiques traditionnels, ils ne provoquent pas la formation d'agents pathogènes résistants. Tout ce qui précède fait de Hevein un sujet très prometteur pour la recherche et l'utilisation pratique lors de la création de formes durables de plantes agricoles et du développement de nouveaux médicaments.

Un groupe de chercheurs dirigé par le professeur Alexander Knyazev à la Faculté de chimie de l'Université Lobatchevsky a étudié les propriétés thermodynamiques et structurelles des substances biologiquement actives, comme les vitamines, les hormones, protéines, neurostimulants, etc., pour plusieurs années.

« Nous avons analysé par spectrométrie de masse par pulvérisation ionique un échantillon unique d'hévéine obtenu à l'Université de Padjadjaran (Indonésie). La composition en acides aminés et la séquence en acides aminés de ce composé ont été déterminées à l'aide d'un analyseur d'acides aminés et d'un séquenceur de protéines, " dit le professeur Knyazev.

Il a été établi que l'échantillon faisant l'objet de l'enquête était un échantillon pur, produit monophasique contenant trois composants dans un rapport de 8:1:1 avec des poids moléculaires de 4727,13 g/mol (hévéine), 4620,96 g/mol (pseudo-hévéine) et 4709,11 g/mol (hévéine modifiée). Lors de l'étude des propriétés de l'échantillon à l'Université Lobatchevsky par la méthode de calorimétrie adiabatique sous vide, sa capacité calorifique en fonction de la température dans la plage de 5 K à 344 K a été déterminée.

Il a également été établi que la substance d'essai a une transition de phase à Ttr =222,8 K, en raison d'un changement dans la position des molécules de protéines les unes par rapport aux autres. Sur la base d'études de diffraction, un mécanisme de transition a été proposé.

« Le but de ce travail était principalement d'étudier les propriétés de protéines potentiellement utilisables dans le développement de nouveaux médicaments, poursuit Alexandre Knyazev. - Il a été constaté lors de nos recherches que cet échantillon d'héveine présente une transition de phase à une certaine température. De telles études sont intéressantes car une modification particulière peut être responsable d'une propriété spécifique qui peut ne pas se manifester sous une autre forme."

Les propriétés thermodynamiques des protéines et autres substances biologiquement actives ont un vaste champ d'application, l'un des domaines importants étant le développement de nouveaux médicaments. La description thermodynamique des réactions impliquant des protéines éclairera la compréhension de nombreux processus qui se produisent dans les organismes vivants, permettra de répondre aux questions sur la possibilité ou l'impossibilité de certaines réactions et donnera un aperçu des fonctions biologiques de ces protéines.