Des chercheurs de l'Université Carnegie Mellon ont utilisé la spectroscopie vibrationnelle par résonance nucléaire pour sonder les liaisons hydrogène qui modulent la réactivité chimique des enzymes, catalyseurs et complexes biomimétiques. La technique pourrait conduire au développement de meilleurs catalyseurs pour une utilisation dans un large éventail de domaines. Les résultats ont été publiés sous la forme d'un « article très important » dans le numéro du 3 décembre de Angewandte Chemie et figurait sur la couverture arrière du journal.

Les liaisons hydrogène sont parmi les interactions les plus fondamentales trouvées en biologie et en chimie. Ils sont responsables de nombreuses propriétés chimiquement importantes de l'eau, pour la stabilisation des structures des protéines et des acides nucléiques, y compris ceux trouvés dans l'ADN et l'ARN, et contribuent à la structure des polymères naturels et synthétiques.

La recherche a montré que les liaisons hydrogène jouent un rôle important dans le réglage de la réactivité des centres métalliques des métalloenzymes et des catalyseurs contenant des métaux. Cependant, peu de recherches ont été effectuées pour démontrer expérimentalement comment les modifications systématiques des liaisons hydrogène au sein de la sphère de coordination secondaire - molécules trouvées à proximité des centres métalliques qui n'ont pas d'interactions de liaison directes avec le centre - influencent l'activité catalytique.

En catalyse, des enzymes ou des catalyseurs synthétiques stimulent une chaîne de réactions chimiques, qui produisent un certain nombre de structures ou d'espèces intermédiaires. Comprendre ces structures et leurs propriétés chimiques est essentiel pour comprendre l'ensemble de la réaction.

« La compréhension approfondie de la réactivité chimique de l'intermédiaire réactif est une étape clé pour déterminer comment concevoir des catalyseurs hautement efficaces et sélectifs pour la fonctionnalisation C-H, " dit Yisong Guo, professeur adjoint de chimie à Carnegie Mellon et auteur principal de l'étude. "Dans le cas des enzymes activant le dioxygène, les principaux intermédiaires de la catalyse sont les espèces fer-oxo (Fe-O) et fer-hydroxo (Fe-OH), qui sont impliqués dans d'importants processus biologiques, comme la biosynthèse de l'ADN, Réparation d'ADN et d'ARN, modification post-traductionnelle des protéines, biosynthèse des antibiotiques et dégradation des composés toxiques."

Guo et ses collègues ont utilisé la spectroscopie vibrationnelle à résonance nucléaire 57Fe (NRVS), une nouvelle technique basée sur le rayonnement synchrotron, pour détecter la fréquence vibrationnelle des unités Fe-O et Fe-OH de complexes synthétiques qui interagissent avec la sphère de coordination secondaire par le biais de liaisons hydrogène. Les changements dans les fréquences ont révélé des informations précieuses sur les forces de liaison de ces unités et ont en outre fourni une mesure qualitative de la force de la liaison hydrogène.

« Cela a montré que NRVS est une technique sensible pour détecter de très petits changements dans la force de la liaison hydrogène, jusqu'aux changements d'une seule liaison hydrogène. Cela nous fournit une nouvelle méthode pour relier les changements de force de liaison des unités Fe-O et Fe-OH à leur réactivité chimique, " dit Guo.

Guo dit que cette étude est une preuve de concept pour l'utilisation de NRVS pour sonder les liaisons hydrogène. Il prévoit de continuer à utiliser cette méthode pour étudier davantage d'espèces fer-oxo et fer-hydroxo dans les complexes synthétiques et les enzymes afin d'accumuler la quantité de données disponibles pour corréler la réactivité chimique de ces espèces avec les changements d'interactions des liaisons hydrogène, dans l'espoir que ces informations pourraient être utilisées pour développer des catalyseurs plus efficaces et efficients.