Toutes les larves d'abeilles mangent de la gelée royale quand elles sont nouvelles, mais seules les futures reines continuent d'en manger. Pour comprendre pourquoi, des chercheurs autrichiens examinent de près les ingrédients moléculaires de la cuisine raffinée.

le père de Katharina Paschinger, un chimiste de la conservation à Vienne, était un apiculteur dévoué. Paschinger se souvient avec émotion qu'il apporterait de la gelée royale, un aliment important pour les larves d'abeilles, en cadeau lors de visites à sa grand-mère maternelle. "Il le nourrissait à ma grand-mère et lui disait que c'était pour la longue vie et la beauté, " dit Paschinger. " Et en fait, elle a vécu jusqu'à 98 ans."

On pense généralement que la gelée royale a des effets bénéfiques sur la santé, bien que les preuves médicales soient rares (et les médecins préviennent que certaines personnes ont des réactions allergiques graves). Une chose que la substance fait certainement est de favoriser le développement de la caste chez les abeilles, provoquant le développement de larves génétiquement identiques en adultes très différents. Toutes les larves d'abeilles mangent la gelée royale sécrétée par les abeilles ouvrières pendant les premiers jours de leur vie, mais celles choisies pour être des reines continuent à le manger jusqu'à ce qu'elles se nymphosent et au-delà, tandis que ceux qui deviendront des ouvrières passent au miel et au pollen. Les biologistes pensent que les signaux moléculaires de la gelée royale poussent les larves d'abeilles à se développer en reines, mais les détails de cette signalisation, y compris quelle molécule est la plus importante et comment elle est reconnue, ne sont pas encore clairs.

Des questions dans ce sens ont amené Katharina Paschinger, un chimiste, revisiter la gelée royale cette année dans une recherche publiée dans la revue Protéomique moléculaire et cellulaire . Paschinger et ses collègues du laboratoire de Iain Wilson à l'Université des ressources naturelles et des sciences de la vie de Vienne se concentrent sur les glycoprotéines, protéines auxquelles est attachée une chaîne de molécules de sucre. Ces chaînes de sucre, appelés glycanes, peut considérablement affecter les activités de liaison et de signalisation des protéines.

Des études antérieures sur les glycoprotéines de la gelée royale avaient principalement trouvé des classes de glycanes appelées hybrides oligomannosidiques et simples. Comme ceux-ci ne contiennent aucun élément de reconnaissance particulier, ils ne pouvaient pas expliquer l'effet unique de la gelée royale sur le destin des larves. Mais Paschinger, ses collègues et d'autres scientifiques ont récemment commencé à découvrir des structures glycanes plus complexes chez plusieurs espèces d'insectes, comme les moustiques et les mites. leurs données, Paschinger a dit, a contesté "une croyance de longue date selon laquelle les insectes ne synthétisent que des glycanes oligomannosidiques. Vous voyez ces déclarations partout. C'est un cauchemar de lire de telles simplifications."

La diversité des glycanes d'autres insectes était une raison de soupçonner que les glycoprotéines de la gelée royale avaient également une profondeur cachée. Gelée royale, disponible en vrac dans les magasins d'aliments naturels, était un bon candidat pour une analyse glycomique et glycoprotéomique combinée, a déclaré le premier auteur Alba Hykollari. "Si vous avez un échantillon et que vous voulez commencer par la glycomique, la première question est de savoir combien vous en avez et à quel point est-il pur. Nous avons eu beaucoup de chance :nous avons eu beaucoup de gelée royale, et c'était très pur."

Pour déterminer la structure des glycanes de la gelée royale, Hykollari a utilisé des enzymes pour isoler les glycanes des protéines et ajouté des marqueurs chimiques. Elle a séparé les glycanes marqués par chromatographie liquide et les a analysés à l'aide d'un spectromètre de masse, un instrument qui brise les molécules en petits morceaux et les sépare par taille et charge.

Paschinger a analysé les données pour tirer des conclusions sur les structures des glycanes. D'abord, elle a comparé les schémas de fragmentation à des molécules précurseurs, faire des déductions sur les structures des glycanes à partir de la façon dont ils se sont séparés. Puis, elle a suggéré des traitements chimiques ou enzymatiques spécifiques pour tester ces hypothèses.

Parce que les glycanes sont des chaînes modulaires, comme les Legos, rompre une unité à la fois peut donner une bonne idée de la façon dont l'ensemble s'emboîte. Par exemple, phosphoéthanolamine, une sous-unité que l'équipe a observée dans la gelée royale, bloque la digestion par certaines enzymes, mais il peut être éliminé à l'aide d'acide fluorhydrique. Si des fragments de glycane d'une certaine masse apparaissaient après traitement à l'acide fluorhydrique, c'était un indice de la présence de phosphoéthanolamine.

"Je dirais que le N-glycome de la gelée royale a été définitivement sous-estimé, " a déclaré Hykollari. Sur les quelque 100 structures de glycanes définies par l'équipe, beaucoup n'avaient pas été observés auparavant chez les abeilles. La concentration exclusive de leur laboratoire sur la biochimie des glycanes et leur spectromètre de masse extrêmement sensible ont aidé l'équipe de recherche à déterminer l'identité des glycanes rares, dit Hykollari. "Nous travaillons (sur les glycanes) depuis de nombreuses années, donc je dirais que notre flux de travail est optimisé."

Connaître ces structures pourrait aider les futurs scientifiques à comprendre l'activité des protéines glycosylées dans la gelée royale, soit comment elles désignent les larves d'abeilles comme futures reines, soit comment elles déclenchent des alarmes allergiques dans le système immunitaire humain. Par exemple, dit Paschinger, un chercheur pourrait synthétiser un glycane à partir de la gelée royale pour voir comment il interagit avec les protéines de signalisation de la larve. Leurs propres plans pour l'avenir sont de s'attaquer au glycome d'une autre espèce. "Notre force motrice est de comprendre la glycoévolution, ", a déclaré Paschinger. "Mais très souvent, nous sommes également motivés par l'élément de défi."

L'équipe de recherche a dédié son manuscrit au père de Paschinger, le chimiste-apiculteur. "Je suis sûr qu'il aurait été très heureux de voir quelque chose de scientifique sortir de son passe-temps apicole, " dit Paschinger.