Staphylococcus aureus (staphylocoque) est une cause majeure d'infections nosocomiales et une menace croissante pour la santé publique. Des enzymes appelées sérine hydrolases modulent les interactions hôte-pathogène, mais on sait peu de choses sur cette famille d'enzymes dans le staphylocoque.

En collaboration avec des chercheurs de l'Université de Stanford, Jessica Sheldon, Doctorat., et Eric Skaar, Doctorat., ont utilisé le profilage des protéines basé sur l'activité pour identifier 10 hydrolases de sérine staphylococcique précédemment non caractérisées.

Ils ont montré que l'une de ces enzymes, FphB, est situé à la surface bactérienne et a une activité accrue en réponse aux facteurs de la cellule hôte. Les bactéries staphylococciques dépourvues du gène FphB se sont développées en culture mais n'ont pas été capables d'infecter certains tissus dans un modèle murin. Un inhibiteur chimique sélectif de FphB a réduit l'infectiosité du staphylocoque in vivo.

Les résultats, rapporté dans le numéro de juin de Nature Chimie Biologie , démontrent que FphB est un facteur de virulence du staphylocoque et suggèrent qu'il pourrait être une cible thérapeutique viable pour les infections à staphylocoque. L'étude démontre également la puissance de la protéomique fonctionnelle pour identifier des protéines importantes pour la biologie des agents pathogènes.