Sur le plateau tibétain enveloppé de l'Himalaya et le plateau de l'Altiplano d'Amérique du Sud - les deux plus hauts plateaux du monde - quelques espèces d'oiseaux sélectionnées survivent avec 35 à 40 pour cent d'oxygène en moins qu'au niveau de la mer.

Tous les oiseaux d'altitude extrême ont développé des systèmes particulièrement efficaces pour fournir ce précieux oxygène à leurs tissus. Mais une nouvelle étude menée par l'Université du Nebraska-Lincoln et l'Académie chinoise des sciences a révélé que ces oiseaux ont souvent développé des schémas différents pour assembler les protéines - les hémoglobines - qui capturent réellement l'oxygène.

Publié dans le Actes de l'Académie nationale des sciences , l'étude a révélé que de nombreuses espèces des deux plateaux ont subi des mutations différentes pour produire le même résultat :les hémoglobines sont plus aptes à piéger l'oxygène des poumons avant de le partager avec les autres organes qui en dépendent.

Ces différences mutationnelles sont souvent apparues même parmi des espèces étroitement apparentées résidant sur le même plateau, rapporte l'étude.

"Vous pouvez imaginer, juste à cause des différents points de départ ancestraux, que les oiseaux tibétains ont peut-être tous emprunté une route (mutationnelle), et les oiseaux andins faisaient généralement les choses différemment, " a déclaré le co-auteur Jay Storz, Susan J. Rosowski Professeur de sciences biologiques au Nebraska. "Mais ce n'est pas ce que nous avons vu. Dans l'ensemble, il n'y avait pas vraiment de modèles spécifiques à la région.

"Dans les deux cas, il semble qu'il y ait eu de nombreuses manières différentes de faire évoluer une altération similaire de la fonction des protéines."

Comme toutes les protéines, l'hémoglobine est constituée de chaînes d'acides aminés étroitement repliées. Les interactions entre ces acides aminés dictent la structure d'une protéine, qui à son tour détermine ses propriétés - la facilité avec laquelle il se lie et libère de l'oxygène, par exemple. Mais une mutation peut effectivement remplacer un acide aminé par une version chimiquement distincte au même site dans la protéine, modifier potentiellement son comportement dans le processus.

Après avoir comparé les protéines d'hémoglobine ancestrales et modernes de neuf espèces qui habitent le plateau tibétain, l'équipe a identifié deux cas dans lesquels des espèces lointainement apparentées ont subi des épreuves identiques, mutations fonctionnellement importantes. Pourtant dans les autres cas, espèces ont évolué de différentes manières pour construire une meilleure hémoglobine.

Les derniers résultats renforcent une étude menée en 2016 par Storz et publiée dans la revue Science , qui a été le premier à établir que les espèces de vertébrés peuvent suivre différents chemins au niveau moléculaire pour atteindre la même adaptation. Cette étude, qui enquêtait sur les oiseaux uniquement des Andes, a inspiré l'équipe à poursuivre sa comparaison des espèces andines et himalayennes.

"Les oiseaux qui se sont adaptés aux conditions de haute altitude de toutes ces différentes chaînes de montagnes ont développé à plusieurs reprises de l'hémoglobine avec des affinités élevées pour l'oxygène, " a déclaré Storz. " A ce niveau (fonctionnel), tout est hautement reproductible, et il y a un modèle très frappant d'évolution convergente. Mais en termes de fondements moléculaires réels, il y a beaucoup moins de prévisibilité, et il est clair qu'il existe de nombreux changements possibles qui peuvent produire le même résultat fonctionnel."